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1)  enzyme [英]['enzaɪm]  [美]['ɛnzaɪm]
1.
Effects of ultra-high pressure on enzyme of food;
超高压对食品中的影响
2.
Moonlighting Functions and Catalytic Promiscuity of Enzyme;
的兼职功能和催化混杂性
3.
The Application and Prospect of the Technology of Microbe and Enzyme during Tobacco Leaf Fermentation;
微生物和学技术在烟草发酵中的应用及展望
2)  enzymes
1.
Biosynthesis of trehalose and its relative enzymes;
海藻糖的生物合成及相关
2.
Effect of hight pulsed electric field (PEF)on microorganisms, enzymes and constituents of food;
高压脉冲电场对食品微生物、及成分的影响
3)  enzymatic [,enzai'mætik]
1.
Study on Extraction Technology by Enzymatic and Antioxidation of Lingwu Chang Date Polysaccharide
法提取灵武长枣多糖及抗氧化作用的研究
2.
Enzymatic Dispersion Method of Primary Culture of Rat Aortic Vascular Smooth Muscle Cells;
Ⅱ型胶原/弹性蛋白消化法培养大鼠血管平滑肌细胞
3.
The poplar growth and soil enzymatic activity was studied as affected by humic acid fertilizer(NHA),which was made by activated brown coal.
利用活化后褐煤腐殖酸为吸附基质制成缓效肥料(NHA),研究了其对盆栽杨树生长、土壤及理化性质的影响。
4)  lysosomal enzymes
溶酶体酶
1.
The IGF-Ⅱ/ M6P receptor, along with the cation-dependent M6P (CD-M6P) receptor, mediates the intercellular sorting and trafficking of M6P-containing lysosomal enzymes from the trans-Golgi network (TGN) to lysosomes.
IGF-2r与阳离子依赖型M6P受体(cation-dependent mannose-6-phosphotase receptor,CD-MPR) 共同介导溶的分选和转运过程,对溶体的形成起重要作用。
5)  Trypsin digest
胰酶酶解
6)  Tail digestion
Tail酶酶切
补充资料:

enzyme

   生物体产生的具有催化功能的蛋白质。酶是细胞赖以生存的基础。细胞新陈代谢包括的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。
    分类和命名  按照酶所催化的反应类型,国际酶学委员会 (ICE)把酶分为6大类:① 催化氧化还原反应的叫氧化还原酶。②催化基团 (除氢)转移反应的叫转移酶。③ 催化底物特定部位水解反应的叫水解酶。④催化某些键裂解反应的叫裂解酶。⑤催化底物异构化反应的叫异构酶。⑥催化两个分子连接同时伴有核苷三磷酸(如ATP )水解反应的叫连接酶。酶命名表中的每个酶都有1个编号,前面冠以 EC ,整个编号包括4个数字中间用黑点分开,第一个数字表示酶属于6大类中的哪一类;第二个数字表示酶在该类中下属哪一大组;第三个数字表示酶在该大组中下属哪一小组;第四个数字是酶在该小组内的流水编号。
    结构和特性 酶的特殊的生物功能决定于它的特定结构。60年代以来,测定了一系列酶的化学结构,对有的酶还通过X射线晶体衍射。测出了立体结构 、酶分子中结合底物并与催化直接有关的区域叫活性部位。从化学结构看,活性部位一般不是紧挨在一起的连续肽段,而是肽链经过折叠而构成的具有一定大小和几何形状的某一特定空间区域。酶具有催化效率高及催化专一性 。酶活力一般是非 酶催化剂的107倍,与没有催化剂的反应相比,最多可高出1017 。1961年国际酶学委员会规定:1分钟内催化1微摩尔底物发生反应所需的酶量为1个酶单位 ,以U表示 。国际纯粹和应用化学联合会(IUPAC)和国际生物化学联合会( IUB )于1972年建议采用酶活力来代替酶单位,即每秒钟转化 1 摩尔底物所需的酶活力为1个katal ,简称 kat ,并建议以每千克酶蛋白具有的kat数或每摩尔酶所含的 kat数来表示酶的比活力与摩尔活力。新旧两种单位之间的关系是 :1U≈ 16.67nkat或1kat=6×107U。目前,新旧单位尚同时并存。
    酶的专一性主要有两方面的含义:①对于被作用的底物是专一的。②对于被催化的反应是专一的。
    酶活性的调节控制  生物体新陈代谢的调节控制,通常都是通过酶实现的。使酶活性增高的物质叫激活剂;使酶活性下降的物质叫抑制剂。酶活性的调节控制大体上可分为下述3个类型:①通过酶分子化学结构的变化 。② 通过酶分子立体结构的变化。③通过酶分子含量的变化。
    动力学与作用机理  米氏方程是1913年德国生物化学家L.米夏埃利斯和M.L.门滕提出的有关酶催化反应速度与底物浓度的关系的方程。用下式来表示:!!!M0674_1方程中!!!M0674_2为 反应速度,S为底物浓度,Vmax为最大反应速度,Km为米氏常数。这一方程的基本假设是酶催化反应速度与酶和底物形成的复合物成正比,当酶分子上所有的活性部位都被底物占据后,反应速度达到最大值Vmax。若Vmax以每分钟每分子酶所形成的产物的分子数表示,即为酶的转换率或转换数,以T.N.表示 。而米氏常数Km等于反应速度达到Vmax一半时的底物浓度,它是酶的一个特征性常数。按照化学动力学中比较普遍接受的过渡态理论,一个反应的发生总是有一些键断裂以及另一些键生成。介于原来键断裂和新键生成的中间状态叫过渡态。反应物的基态和过渡态所处的能量状态不同,这个能量差叫能垒。在一定温度下只有部分分子的能量能达到能垒顶部的水平,形成过渡态,然后再转变成产物。当一个反应在酶的参与下进行时,它一般要比原来非催化的反应多经历几步,但由于酶与过渡态中间物的紧密结合,稳定了底物的过渡态结构,从而降低了底物形成其过渡态所需克服的能垒,提高了反应的速度。
    60年代以来,由于物理学、有机化学理论的渗透,以及快速反应、X光晶体衍射分析 、低温酶学等一系列新技术的应用,深化了对酶的作用机理的了解,认为酶催化的高效率是由下述因素共同作用的结果。
   ①邻近与定向效应。酶与底物结合后,底物分子中被作用的键,不但接近于酶的活性部位起催化作用的基团,而且以一定的取向排列,提高了起反应的原子间发生碰撞的几率,从而更易形成过渡态。
   ②微环境效应与多元催化。酶的活性部位由于局部微环境的影响,使某些酶性基团和碱性基团彼此靠近,或使同一种基团有的带上正电荷,有的带上负电荷,从而发挥了既有酸催化又有碱催化的多元催化作用。
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