1) D.T.A
差異示熱力分析
2) differential analysis
差示分析
3) differential analysis
示差分析
4) Differential kinetic method
示差动力学分析法
6) differential analysis
差示分析(法)
补充资料：动力学分析法
用测量反应速率来确定参与化学反应的有关物质的原始浓度的分析方法，又称反应速率法。因为随着化学反应的进行，反应物浓度不断下降，反应速率逐渐降低，所以每一瞬间的反应速率都不一样。通常采用微分的方法来表示瞬间反应速率。对下述反应：
A+R→P (1)
反应速率可用单位时间内反应物浓度的降低或生成物浓度的升高来表示,即用之一来表示，其中[A]t、[R]t、[P]t、是某一时刻 t时反应物A和R以及生成物P的浓度。对于式（1），可用下述动力学方程式（即速率方程式）来表示瞬间反应速率：
(2)
式中 [A]0和[R]0是两种反应物A和R的起始浓度；([A]0-[P]t)和([R]0-[P]t) 等于在某一时刻t时A和R的瞬时浓度，k是A与R的反应的二级速率常数。
催化剂（见催化）使反应速率加快，但在一个反应体系中其浓度是恒定的，可并入动力学方程式的常数项中。温度对反应速率的影响很大，因而常常要求在恒温条件下进行反应。许多慢反应被痕量催化活性物质大大加速，且催化反应的速率与催化活性物质的浓度在一定范围内呈线性关系,可用于催化活性物质浓度的测定,其灵敏度往往比平衡法高出几个数量级。
动力学分析法的基本类型 非催化动力学分析法 用于动力学分析法的反应类型一般是二级不可逆反应，如式(1)所示。假定A是被测物，R是试剂,则反应速率如式(2)所示。最方便的测量方法是测定生成物 P或试剂R的浓度随时间而变化的数值,测量浓度的方法可用紫外-可见分光光度法等。如果测定浓度的方法很灵敏，时间周期选择在反应只完成2％～3％时，则生成物的[P]t很小，即式(2)中的[P]t可以忽略不计，此时式(1)成了假零级反应，式(2)变成：
(3)
将此式积分，时间间隔从t＝0到t，则得：
(4)
于是,无论固定时间法或变动时间法，都可利用式(4)来计算被测物A的原始浓度[A]0。
当应用固定时间法时,t恒定，试剂浓度[R]0也保持恒定，k是常数,从式(4)可见,实验测得的[P]t值与[A]0成简单的直线关系。如果用变动时间法，则需测量反应生成固定量的产物所必需的时间t，即[P]t和[R]0 保持恒定。从式(4)可见，1/t与[A]0也成简单的直线关系。
对化学性质相似的混合物，例如具有同样官能团的两种有机物，可用示差动力学分析法，不经分离而测定各自的浓度。在式(5)和(6)所示的相互竞争的二级不可逆反应中：
(5)
(6)
式中kA和kB是相应于被测物A和B与试剂R反应的二级速率常数。如R的浓度大于A和B的总浓度的50～100倍，则此时R的浓度可看成不变，反应属假一级反应,相应的反应速率为：
(7)
(8)
竞争反应形成共同产物P的速率为：
(9)
将式(9)积分，从t＝0到t＝∞，得：
(10)
在组分 A的反应速率大于B的情况下，在A基本反应完全([A]t≈0)的某一时刻,[A]0exp(k┭t)与[B]0exp(k勴t)相比，变得很小，可以忽略。将式(10)取对数，得：
此式表明，ln([P]Λ-[P]t)或ln([A]t+[B]t)对时间t作图，得一直线，其斜率为-k勴，截距（在t＝0时）等于ln[B]0，此时[A]0的值是从混合物的原始浓度[A]0+[B] 0减去[B]0而得；而[A]0+[B]0必须测定，既可用独立的方法，也可从[P]Λ得到。
催化动力学分析法 许多慢化学反应的反应速率可被催化剂大大加速，且在一定低浓度范围内正比于催化剂的浓度，可用来测定这些催化剂。例如对下列均相催化反应：
(12)
通常[B]》[A],即在反应进程中,B的浓度可看成不变，C为催化剂。反应速率为：
(13)
将式(13)积分，得：
(14)
这就表明,反应物A的起始浓度与瞬时浓度的比值的对数，与反应进行的时间和催化剂的浓度成直线关系；如果反应时间固定，则只与催化剂的浓度成直线关系。如果反应进行的深度不大，测定浓度变化的方法又很灵敏，则式(14)还可简化,即[A]0》[X]t，略去式 (13)的[X]t项，积分可得：
(15)
此式表明,反应产物X的浓度与反应进行的时间和催化剂的浓度成直线关系；如果反应时间固定，则只与催化剂浓度成直线关系。式(14)和(15)是催化动力学分析法的依据。
在活化剂的作用下，催化反应速率常能增大几倍甚至几十倍，使测定的灵敏度进一步提高。但活化剂本身并无催化作用，当对某一催化反应使用固定量的催化剂时，则在一定低浓度活化剂的范围内，反应速率的增大与活化剂的浓度呈线性关系，可用于活化剂的测定。
阻抑剂能使某种催化剂失去催化活性，通常是由于与催化剂形成了非催化活性络合物(见配位化合物)。当阻抑剂在一定低浓度范围内时，则催化反应速率的降低与阻抑剂浓度呈线性关系，可用于阻抑剂的测定。此外，阻抑剂的研究和应用，也大大提高了催化动力学分析法的选择性和应用价值。
酶催化动力学分析法 酶是一种生物催化剂，其特点是催化反应的专一性。酶催化反应的机理是:酶E与底物S先结合成中间络合物ES，随后分解出产物P，酶又再生：
(16)
形成络合物ES的平衡常数Km定义为。此时的动力学方程式为：
(17)
当Km《[S]时，式(17)变式：
(18)
如果Km》[S](Km＞100[S]0)，则式(17)变成：
(19)
式(19)表明，当[E]恒定时，反应速率正比于[S]，可作为测定底物浓度的一种方法。
酶催化法不仅用于测定酶的活性和底物浓度，而且由于许多物质是酶的活化剂或阻抑剂，也能用于这些物质低含量时的测定。
参考书目
H.B. Mark, Jr., and G.A. Rechnitz, Kinetics in Analytical Chemistry, Interscience, New York,1968.
A+R→P (1)
反应速率可用单位时间内反应物浓度的降低或生成物浓度的升高来表示,即用之一来表示，其中[A]t、[R]t、[P]t、是某一时刻 t时反应物A和R以及生成物P的浓度。对于式（1），可用下述动力学方程式（即速率方程式）来表示瞬间反应速率：
(2)
式中 [A]0和[R]0是两种反应物A和R的起始浓度；([A]0-[P]t)和([R]0-[P]t) 等于在某一时刻t时A和R的瞬时浓度，k是A与R的反应的二级速率常数。
催化剂（见催化）使反应速率加快，但在一个反应体系中其浓度是恒定的，可并入动力学方程式的常数项中。温度对反应速率的影响很大，因而常常要求在恒温条件下进行反应。许多慢反应被痕量催化活性物质大大加速，且催化反应的速率与催化活性物质的浓度在一定范围内呈线性关系,可用于催化活性物质浓度的测定,其灵敏度往往比平衡法高出几个数量级。
动力学分析法的基本类型 非催化动力学分析法 用于动力学分析法的反应类型一般是二级不可逆反应，如式(1)所示。假定A是被测物，R是试剂,则反应速率如式(2)所示。最方便的测量方法是测定生成物 P或试剂R的浓度随时间而变化的数值,测量浓度的方法可用紫外-可见分光光度法等。如果测定浓度的方法很灵敏，时间周期选择在反应只完成2％～3％时，则生成物的[P]t很小，即式(2)中的[P]t可以忽略不计，此时式(1)成了假零级反应，式(2)变成：
(3)
将此式积分，时间间隔从t＝0到t，则得：
(4)
于是,无论固定时间法或变动时间法，都可利用式(4)来计算被测物A的原始浓度[A]0。
当应用固定时间法时,t恒定，试剂浓度[R]0也保持恒定，k是常数,从式(4)可见,实验测得的[P]t值与[A]0成简单的直线关系。如果用变动时间法，则需测量反应生成固定量的产物所必需的时间t，即[P]t和[R]0 保持恒定。从式(4)可见，1/t与[A]0也成简单的直线关系。
对化学性质相似的混合物，例如具有同样官能团的两种有机物，可用示差动力学分析法，不经分离而测定各自的浓度。在式(5)和(6)所示的相互竞争的二级不可逆反应中：
(5)
(6)
式中kA和kB是相应于被测物A和B与试剂R反应的二级速率常数。如R的浓度大于A和B的总浓度的50～100倍，则此时R的浓度可看成不变，反应属假一级反应,相应的反应速率为：
(7)
(8)
竞争反应形成共同产物P的速率为：
(9)
将式(9)积分，从t＝0到t＝∞，得：
(10)
在组分 A的反应速率大于B的情况下，在A基本反应完全([A]t≈0)的某一时刻,[A]0exp(k┭t)与[B]0exp(k勴t)相比，变得很小，可以忽略。将式(10)取对数，得：
此式表明，ln([P]Λ-[P]t)或ln([A]t+[B]t)对时间t作图，得一直线，其斜率为-k勴，截距（在t＝0时）等于ln[B]0，此时[A]0的值是从混合物的原始浓度[A]0+[B] 0减去[B]0而得；而[A]0+[B]0必须测定，既可用独立的方法，也可从[P]Λ得到。
催化动力学分析法 许多慢化学反应的反应速率可被催化剂大大加速，且在一定低浓度范围内正比于催化剂的浓度，可用来测定这些催化剂。例如对下列均相催化反应：
(12)
通常[B]》[A],即在反应进程中,B的浓度可看成不变，C为催化剂。反应速率为：
(13)
将式(13)积分，得：
(14)
这就表明,反应物A的起始浓度与瞬时浓度的比值的对数，与反应进行的时间和催化剂的浓度成直线关系；如果反应时间固定，则只与催化剂的浓度成直线关系。如果反应进行的深度不大，测定浓度变化的方法又很灵敏，则式(14)还可简化,即[A]0》[X]t，略去式 (13)的[X]t项，积分可得：
(15)
此式表明,反应产物X的浓度与反应进行的时间和催化剂的浓度成直线关系；如果反应时间固定，则只与催化剂浓度成直线关系。式(14)和(15)是催化动力学分析法的依据。
在活化剂的作用下，催化反应速率常能增大几倍甚至几十倍，使测定的灵敏度进一步提高。但活化剂本身并无催化作用，当对某一催化反应使用固定量的催化剂时，则在一定低浓度活化剂的范围内，反应速率的增大与活化剂的浓度呈线性关系，可用于活化剂的测定。
阻抑剂能使某种催化剂失去催化活性，通常是由于与催化剂形成了非催化活性络合物(见配位化合物)。当阻抑剂在一定低浓度范围内时，则催化反应速率的降低与阻抑剂浓度呈线性关系，可用于阻抑剂的测定。此外，阻抑剂的研究和应用，也大大提高了催化动力学分析法的选择性和应用价值。
酶催化动力学分析法 酶是一种生物催化剂，其特点是催化反应的专一性。酶催化反应的机理是:酶E与底物S先结合成中间络合物ES，随后分解出产物P，酶又再生：
(16)
形成络合物ES的平衡常数Km定义为。此时的动力学方程式为：
(17)
当Km《[S]时，式(17)变式：
(18)
如果Km》[S](Km＞100[S]0)，则式(17)变成：
(19)
式(19)表明，当[E]恒定时，反应速率正比于[S]，可作为测定底物浓度的一种方法。
酶催化法不仅用于测定酶的活性和底物浓度，而且由于许多物质是酶的活化剂或阻抑剂，也能用于这些物质低含量时的测定。
参考书目
H.B. Mark, Jr., and G.A. Rechnitz, Kinetics in Analytical Chemistry, Interscience, New York,1968.
说明：补充资料仅用于学习参考，请勿用于其它任何用途。
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