多肽链延伸因子

多肽链延伸因子 polypeptide chain elonga－tion factor

蛋白质生物合成中参与多肽链延伸过程的蛋白质因子。从大肠杆菌等原核细胞可纯化获得三种延伸因子（elongation factor），即eftu，efts和efg，分子量大约分别为4.7万，3.6万和8.3万。eftu与gtp结合成eftu-gtp，然后再与氨酰trna结合，形成三复合体（ternary complex）氨酰-trna-eftu－gtp。这种三复合体与核糖体的氨酰trna部位（a部位，aminoacyl site）结合，继而gtp被分解，eftu以eftu－gtp的形式从核糖体上游离出来。游离的eftu－gdp与efts反应，再生成eftu－ts，然后与gtp结合成eftu－gtp。另一方面结合在p部位（peptide transfer）。多肽链即可延长一个氨基酸残基。接着肽基trna从a部位转移（translccation）到p部位，p部位的trna从核糖体上脱离下来。该反应由efg（g因子，亦称为移位酶）催化，再将一分子的gtp水解。如图所示，由于上述反应的逐次反复进行，而使多肽链延伸反应得以进行，每延长一个氨基酸残基，就水解两分子gtp。动物细胞或其他真核细胞基本上也以同样机制进行多肽链的延伸，并且也分离到了对应于原核细胞的各因子。