1) degeneration of protein
蛋白质变性作用
2) protein denaturation
蛋白质变性
1.
The effects of temperature,time,salt content,pH and fat content on the protein denaturation rate of chicken marrow was studied.
主要研究了不同的加热温度、加热时间、盐含量、pH以及脂肪含量对鸡骨髓中蛋白质变性率的影响。
2.
Study on the effects of different heating temperature,heating time on the protein denaturation condition of the chicken marrow.
研究了不同的加热温度﹑加热时间对鸡骨髓中蛋白质变性程度的影响。
3.
Utilizing the IMP system of temperature measure, common technique of tissue section, analytical method of nutritious constituents, and taking salt-solubility and Ca 2+-ATPase activity as the index of protein denaturation, a comparative study was conducted to determine the effect of freezing on tissue structure of Meretrix linnaeus and Paphia undulata.
利用IMP热电偶测温系统及组织切片技术、食品化学特性的常用分析方法以及测定表征蛋白质变性的盐溶性蛋白溶解度和Ca2+ATPase活性,对文蛤和波纹巴非蛤在冷冻后的组织结构、食品化学特性、蛋白质变性的影响进行了比较研究。
3) denatured protein
变性蛋白质
4) Protein-protein interaction
蛋白质-蛋白质相互作用
1.
Research progress in protein-protein interactions and their inhibitors;
蛋白质-蛋白质相互作用及其抑制剂研究进展
2.
Elucidation of liver protein-protein interaction patterns will provide an important basic data set in the functional analysis of liver proteome, providing insights into individual protein functions, pathways, molecular machines, functional protein modules and evolution.
蛋白质-蛋白质相互作用是一切生命活动的基础，研究肝脏蛋白质在相互作用中形成的复杂网络是全面认识肝脏生理功能、理解其分子调控机理的重要手段。
3.
7 kinds of data types which are called evidences with significant biological senses were selected,these heterogeneous data were integrated to systematically analyze protein-protein interactions(PPI) and protein-DNA interactions(PDI).
选取了7类具有显著生物学含义的数据类型(证据),采用数据整合的方法对蛋白质-蛋白质相互作用(PPI)和蛋白质-DNA相互作用加以系统性分析,并利用支持向量机(SVM)预测大鼠全基因组的PPI和PDI。
5) protein-protein interactions
蛋白质-蛋白质相互作用
1.
The bioluminescence resonance energy transfer(BRET) is a new technique for detecting protein-protein interactions,which is developed in the recent years.
生物发光共振能量转移(BRET)技术是近10年来出现的一种新的检测蛋白质-蛋白质相互作用的技术。
补充资料：蛋白质变性作用
分子式：
CAS号：
性质：指使蛋白质的立体结构破坏的作用。它使多肽链由按特定方式折叠卷曲的有序状态展开成松散的无规则形状的长链。变性一般不发生肽键的裂解，而主要是次级键如氢键、疏水键等的断裂以及二硫键发生交换反应。这样就破坏了维持蛋白质立体结构的条件，使得肽链的空间构型遭到破坏。促使蛋白质发生变性的物理因素有加热、紫外光照射、X射线照射、超声波处理、高压、剧烈振荡或搅拌等，化学因素有强酸、强碱、重金属盐、磷钨酸、三氯醋酸、有机溶剂(如乙醇、丙酮等)。
CAS号：
性质：指使蛋白质的立体结构破坏的作用。它使多肽链由按特定方式折叠卷曲的有序状态展开成松散的无规则形状的长链。变性一般不发生肽键的裂解，而主要是次级键如氢键、疏水键等的断裂以及二硫键发生交换反应。这样就破坏了维持蛋白质立体结构的条件，使得肽链的空间构型遭到破坏。促使蛋白质发生变性的物理因素有加热、紫外光照射、X射线照射、超声波处理、高压、剧烈振荡或搅拌等，化学因素有强酸、强碱、重金属盐、磷钨酸、三氯醋酸、有机溶剂(如乙醇、丙酮等)。
说明：补充资料仅用于学习参考，请勿用于其它任何用途。
参考词条