1) α-fibrin(ogen)ase
α-纤溶酶
2) fibrinolysin
[英][,faibri'nɔlisin] [美][,faɪbrə'nɑlɪsɪn]
纤溶酶
1.
Study on separation purification and characterization of the fibrinolysin from earthworms;
蚯蚓纤溶酶的分离及其生物学特性
2.
Isolation and Bioassay of Fibrinolysin from Several Spiders Venoms;
几种蜘蛛毒素纤溶酶的分离及生物活性
3.
Clinical analysis of deep venous thrombosis of lower extremities treated with Fibrinolysin
纤溶酶治疗下肢深静脉血栓形成的临床疗效分析
3) fibrinolytic enzyme
纤溶酶
1.
The optimization of liquid fermentation conditions of fibrinolytic enzyme producing strain S-05;
产纤溶酶菌株S-05的液体发酵条件优化
2.
Optimization of fermentation process on the fibrinolytic enzyme producing strain BS-26;
纤溶酶产生菌株BS-26的发酵工艺优化
3.
On the conditions of liquid fermentation for producing douchi fibrinolytic enzyme;
豆豉纤溶酶液体发酵生产条件的研究
4) plasmin
[英]['plæzmin] [美]['plæzmɪn]
纤溶酶
1.
Effect on the anterior eye tissue of pig during plasmin and hyaluronidase induced posterior vitreous detachment;
纤溶酶和透明质酸酶在诱导猪玻璃体后脱离中对眼前部组织的影响
2.
Study on the safety of eye anterior tissues during plasmin and hyaluronidase inducing posterior vitreous detachment in pigs;
纤溶酶和透明质酸酶在诱导猪玻璃体后脱离中对眼前部组织的安全性研究(英文)
3.
A comparative study on the induction of posterior vitreous detachment by plasmin and/or hyaluronidase intravitreal injection into pig eyes;
纤溶酶和透明质酸酶诱导猪玻璃体后脱离的比较研究(英文)
5) CK fibrinolytic enzyme
CK纤溶酶
1.
Objective:To explore the isolation methods of the CK fibrinolytic enzyme and to observe its thrombolytic activity in vitro.
目的:探索CK纤溶酶的分离纯化方法及观察其体外溶栓作用。
6) plasminogen
[英][plæz'minədʒin] [美][plæz'mɪnədʒən]
纤溶酶原
1.
Production and purification of kringle1-3 domain of calf natural plasminogen;
牛天然纤溶酶原环状结构域K1-3的获得
2.
Expression of Plasminogen and Tissue-plasminogen Activator after Intracerebral Haemorrhage and Their Relationship with Second Attack;
急性脑出血大鼠脑内纤溶酶原和组织型纤溶酶原激活物mRNA变化与中枢神经二次损伤关系
3.
Construction of High Expression System of Human Plasminogen Kringle 5 (hPK-5) Protein in E.coli;
纤溶酶原饼环区5蛋白重组大肠杆菌高效表达体系的建立
补充资料：纤溶酶
能专一降解纤维蛋白凝胶的蛋白水解酶，是纤溶系统中的一个重要组份。体内凝血和纤溶两系统是相互依存紧密相联的。机体一旦产生凝血反应，也几乎同时激活了纤溶系统，使体内多余的血栓移去，并通过负反馈效应使体内纤维蛋白原的水平降低，从而避免纤维蛋白的过多凝聚。整个纤溶过程包括两部分，即纤溶酶原的激活及纤维蛋白或纤维蛋白原的降解。
纤溶酶原的激活 纤溶酶原有内源性及外源性两条激活途径。前者指血液中存在有能使纤溶酶原激活的活化因子，它可能来自静脉或微静脉的内皮细胞，其活性在上肢静脉较之下肢静脉高，这是下肢静脉血栓比上肢静脉多的原因之一。此外在血液中还存在一种活化因子原，当机体的凝血反应一旦被启动，激活的凝血因子Ⅺ除参与自身的凝血系统外，也同时激活了此活化因子原，后者再进一步激活纤溶酶原。血液中的活化因子原极易被纤维蛋白凝块所吸附，从而有利于血栓的溶解。
纤溶酶的外源性激活是通过组织活化因子而实现的，此活化因子在子宫、卵巢、肾脏及肺组织中含量尤其丰富。恶性肿瘤初期的变形细胞，胎儿发育期的分化细胞，也能释放大量活化因子。此外活化因子也存在于尿、唾液、乳汁、胆汁及前列腺等分泌液中，特别是尿中的活化因子，称之为尿激酶,分子量54000，此酶已高度纯化，是纤溶酶原活化因子中研究得最多的。某些细菌也能产生活化因子，如链球菌所分泌的链激酶。尿激酶与链激酶都是有效的抗血栓药物。
纤溶酶原的一级结构已全部阐明,是一条含790个氨基酸残基的肽链,N末端为谷氨酸。尿激酶可按两条不同途径激活纤溶酶原（图1）：①尿激酶专一裂解残基Arg-Val(560～561)间肽键,使激活成N末端为谷氨酸的纤溶酶,后者又自身裂解,作用于N端附近的肽键Lys-Lys(77～78)或Lys-Val(78～79)，并释放出相应的肽段，最后形成N末端为Lys或Val的纤溶酶,此激活途径较为缓慢;②体内少量形成的纤溶酶,先使酶原降解,自N端除去77或78个氨基酸残基的肽段,形成N末端为Lys或Val的纤溶酶原，此时由于构象上的变化，较之完整的纤溶酶原更易被尿激酶所激活，最后也同样形成N末端为Lys或Val的纤溶酶。
链激酶对纤溶酶原的激活则属于接触激活。链激酶本身并不是一个酶,而是一个分子量为47000 的蛋白质，它与纤溶酶原结合后形成一个等克分子比的复合物，使复合物中纤溶酶原的构象发生变化，并显示出活化因子的活力，自身催化其余游离的纤溶酶原，使之转变为纤溶酶。
激活后的纤溶酶形成两条由两对二硫键连结的肽链。轻链为原肽链的C端部分，共含230个氨基酸残基，其结构类似于胰蛋白酶，酶的活性部位即位于轻链。重链的N末端为赖氨酸或缬氨酸，C末端即为激活时肽键裂解处的精氨酸。此重链部分的结构与凝血酶原N端的A及S-肽段非常类似（见凝血因子）,系由5个相似环状结构组成，同样称为"环饼"结构（图2）。5个环状结构很可能都是同一基因重复表达产生的。环饼结构的特殊性有何功能意义,尚不清楚，有人认为体内纤维蛋白凝胶对纤溶酶的吸附很可能与此结构有关。
人血浆 α2-球蛋白中含有专一抑制纤溶酶的抑制剂，称之为α2-纤溶酶抑制剂(α2-PI)，它对纤溶酶有很强的亲合力，能瞬时形成复合物而使酶失活。此外血浆中的α2巨球蛋白及 α1-抗胰蛋白酶在一定程度上也能抑制纤溶酶,但它们仅在有过量纤溶酶而α2-PI又不足的情况下才发挥作用。
纤维蛋白的降解 纤溶酶在逐步降解纤维蛋白时，释放出 5个相应的降解碎片A、B、C、D、E。A、B、C为小分子,D、E为大分子。D、E两片段的分子量分别为80000及48000。片段D以克分子量计算约是片段E的二倍,此外还可得到分子量更大的中间体"X"及"Y"片段。由此推测纤维蛋白的降解过程大致如图3所示。纤维蛋白降解成"X"片段,并释放出小分子片段"A"及"B",后者分别相当于纤维蛋白β肽链的N端部分约40～50氨基酸残基及α 肽链C末端的松散部分(见凝血因子)。"X"片段再进一步降解为"D"及"Y"片段，D片段相当于纤维蛋白单体的C端主体,而E片段则相当于纤维蛋白单体的中间主体部分，包括二硫键节的结构，"C"片段为连接纤维蛋白N端与C 端二主体部位的中间螺旋区结构。
上述降解产物的片段尽管都不是均一的，但它们在电泳、超离心沉降及免疫特性上彼此都可明显区分。其中大分子量的降解产物,特别是片段"Y"具有明显的抗凝作用，即能竞争性抑制凝血酶活力，又能阻止纤维蛋白单体的聚合，从而阻止体内进一步形成纤维蛋白凝胶，这实际上是自身调节的负反馈效应。
参考书目
L.A.Hanson,Plasma Proteins,J.Wiley and Sons, New York,1979.
戚正武：蛋白酶的生物调控作用,《国外医学》,1982.
纤溶酶原的激活 纤溶酶原有内源性及外源性两条激活途径。前者指血液中存在有能使纤溶酶原激活的活化因子，它可能来自静脉或微静脉的内皮细胞，其活性在上肢静脉较之下肢静脉高，这是下肢静脉血栓比上肢静脉多的原因之一。此外在血液中还存在一种活化因子原，当机体的凝血反应一旦被启动，激活的凝血因子Ⅺ除参与自身的凝血系统外，也同时激活了此活化因子原，后者再进一步激活纤溶酶原。血液中的活化因子原极易被纤维蛋白凝块所吸附，从而有利于血栓的溶解。
纤溶酶的外源性激活是通过组织活化因子而实现的，此活化因子在子宫、卵巢、肾脏及肺组织中含量尤其丰富。恶性肿瘤初期的变形细胞，胎儿发育期的分化细胞，也能释放大量活化因子。此外活化因子也存在于尿、唾液、乳汁、胆汁及前列腺等分泌液中，特别是尿中的活化因子，称之为尿激酶,分子量54000，此酶已高度纯化，是纤溶酶原活化因子中研究得最多的。某些细菌也能产生活化因子，如链球菌所分泌的链激酶。尿激酶与链激酶都是有效的抗血栓药物。
纤溶酶原的一级结构已全部阐明,是一条含790个氨基酸残基的肽链,N末端为谷氨酸。尿激酶可按两条不同途径激活纤溶酶原（图1）：①尿激酶专一裂解残基Arg-Val(560～561)间肽键,使激活成N末端为谷氨酸的纤溶酶,后者又自身裂解,作用于N端附近的肽键Lys-Lys(77～78)或Lys-Val(78～79)，并释放出相应的肽段，最后形成N末端为Lys或Val的纤溶酶,此激活途径较为缓慢;②体内少量形成的纤溶酶,先使酶原降解,自N端除去77或78个氨基酸残基的肽段,形成N末端为Lys或Val的纤溶酶原，此时由于构象上的变化，较之完整的纤溶酶原更易被尿激酶所激活，最后也同样形成N末端为Lys或Val的纤溶酶。
链激酶对纤溶酶原的激活则属于接触激活。链激酶本身并不是一个酶,而是一个分子量为47000 的蛋白质，它与纤溶酶原结合后形成一个等克分子比的复合物，使复合物中纤溶酶原的构象发生变化，并显示出活化因子的活力，自身催化其余游离的纤溶酶原，使之转变为纤溶酶。
激活后的纤溶酶形成两条由两对二硫键连结的肽链。轻链为原肽链的C端部分，共含230个氨基酸残基，其结构类似于胰蛋白酶，酶的活性部位即位于轻链。重链的N末端为赖氨酸或缬氨酸，C末端即为激活时肽键裂解处的精氨酸。此重链部分的结构与凝血酶原N端的A及S-肽段非常类似（见凝血因子）,系由5个相似环状结构组成，同样称为"环饼"结构（图2）。5个环状结构很可能都是同一基因重复表达产生的。环饼结构的特殊性有何功能意义,尚不清楚，有人认为体内纤维蛋白凝胶对纤溶酶的吸附很可能与此结构有关。
人血浆 α2-球蛋白中含有专一抑制纤溶酶的抑制剂，称之为α2-纤溶酶抑制剂(α2-PI)，它对纤溶酶有很强的亲合力，能瞬时形成复合物而使酶失活。此外血浆中的α2巨球蛋白及 α1-抗胰蛋白酶在一定程度上也能抑制纤溶酶,但它们仅在有过量纤溶酶而α2-PI又不足的情况下才发挥作用。
纤维蛋白的降解 纤溶酶在逐步降解纤维蛋白时，释放出 5个相应的降解碎片A、B、C、D、E。A、B、C为小分子,D、E为大分子。D、E两片段的分子量分别为80000及48000。片段D以克分子量计算约是片段E的二倍,此外还可得到分子量更大的中间体"X"及"Y"片段。由此推测纤维蛋白的降解过程大致如图3所示。纤维蛋白降解成"X"片段,并释放出小分子片段"A"及"B",后者分别相当于纤维蛋白β肽链的N端部分约40～50氨基酸残基及α 肽链C末端的松散部分(见凝血因子)。"X"片段再进一步降解为"D"及"Y"片段，D片段相当于纤维蛋白单体的C端主体,而E片段则相当于纤维蛋白单体的中间主体部分，包括二硫键节的结构，"C"片段为连接纤维蛋白N端与C 端二主体部位的中间螺旋区结构。
上述降解产物的片段尽管都不是均一的，但它们在电泳、超离心沉降及免疫特性上彼此都可明显区分。其中大分子量的降解产物,特别是片段"Y"具有明显的抗凝作用，即能竞争性抑制凝血酶活力，又能阻止纤维蛋白单体的聚合，从而阻止体内进一步形成纤维蛋白凝胶，这实际上是自身调节的负反馈效应。
参考书目
L.A.Hanson,Plasma Proteins,J.Wiley and Sons, New York,1979.
戚正武：蛋白酶的生物调控作用,《国外医学》,1982.
说明：补充资料仅用于学习参考，请勿用于其它任何用途。
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