1) isometric contraction model of muscle
肌肉等体积收缩模型
2) isometric muscular contraction
等长肌肉收缩
3) isometric contraction (muscle contraction)
等长收缩(肌肉收缩)
4) isotonic contraction (muscle contraction)
等张收缩(肌肉收缩)
5) muscle contraction
肌肉收缩
1.
Pharmacology of Shen Feng Jing Ⅱ.Effects of Shen Feng Jing on nerve conduction and muscle contraction of Indian bullfrog;
神蜂精的药效学试验 Ⅱ.神蜂精对虎斑蛙神经传导和肌肉收缩力的影响
2.
According to swinging cross bridge model,muscle contraction is produced by cyclical attachment and detachment of cross bridges towards thin filament.
根据横桥模型,肌肉中的横桥分子对细纤丝的周期性作功导致肌肉收缩,研究了在一维情况下,肌肉等张收缩(即外界的负荷F是常量)时,其横桥分子间的两种协作行为。
3.
ATP is the direct energy and plays a key role in the process of muscle contraction.
ATP是肌肉收缩的直接能源,在整个肌肉收缩过程中起着关键的作用。
6) muscular contraction
肌肉收缩
1.
muscular contraction, action potential, electromyogram, tetanus, supra compensation and plateau training.
对运动生理教学中的腱反射感受器问题、肌肉收缩形式、动作电位图、肌电图、强直收缩图、超量恢复、高原 训练等问题进行思考,给出诠释,提出质疑,以期使运动生理学教学澄清概念,避免混淆。
2.
this paper researches very systematically the biomechanical characteristics of skeletal muscles in three aspects including the theory of muscle working; the characteristics of muscular contraction and muscular structures.
采用文献资料综述的研究方法,依据目前国内外肌肉生物力学最新研究成果,结合生理学、解剖学等学科的知识,对肌肉的工作机遇;肌肉收缩特性;肌肉结构特性等三方面,进行较为系统的研究,并对有关问题进行讨论。
3.
Many active processes in biological systems such as muscular contraction, cell motility and some cellular transport processes are mediated by biological molecules.
在生物体内有很多生物过程比如肌肉收缩，细胞的有丝分裂，信号转导等都与分子马达有着密切的关系。
补充资料：肌肉收缩
肌肉张力升高或长度缩减的过程。按肌肉是否缩短收缩可分两种情况：①等张收缩,肌肉长度发生变化,而张力不变；②等长收缩，长度不变而张力发生变化的收缩。肌肉做等张收缩时，长度缩短,可产生有用的功,如用手提起重物。肌肉做等长收缩时，其长度不变，故无功可言，但可产生一定的张力，如人手持重物水平移动时，肱二头肌所处等长收缩状态。肌肉的张力是一种位能形式的机械能,在一定条件下,可转化为动能形式的机械功。肌肉的功能主要是消耗自由能以产生机械力。同时，肌肉收缩所产生的热量，对温血动物维持恒定体温及变温动物提高体温，有重要作用。
肌肉收缩的分子结构基础 肌肉由肌细胞组成，成熟的肌细胞呈纤维状,和其他细胞一样,肌细胞含肌细胞膜、核、线粒体和特异化的内质网系──肌浆网系，还有肌细胞特有的肌原纤维。肌肉收缩是由肌原纤维承担的，肌原纤维和肌纤维长轴平行。以兔腰大肌为例(图a)，肌原纤维的直径在1微米左右,沿长轴方向,由长度为2～3微米结构相同的肌小节串联而成。每两个肌小节间由 Z线隔开。每个肌小节中央是一段折射系数较高、长度为1.5微米的A带,在A带两侧各有一段折光系数较低的I带。I带的长度约为 1微米，它随肌小节长度的改变而变化。每一个肌小节内有两组直径不同而且各自独立排列的蛋白细丝──肌丝。其中较粗的一组直径约为10纳米，位于 A带；另一组较细的肌丝，长度和A带相同，直径约为5纳米，由Z线开始经I带插入A带。由一个肌小节两侧Z线来的细丝是不相连的。在肌原纤维的横切面上，粗肌丝排列成六角阵列。相邻两根粗肌丝的中心距离随肌小节不同而异，约为40纳米左右。在同一粗肌丝上,每隔6～7纳米有一横桥突出,伸向周围的细肌丝之一。由于每根粗肌丝周围有 6根细肌丝，故在同一平面上，每隔约40纳米就有一个横桥（图c）。
脊椎动物骨骼肌肌原纤维的粗肌丝基本上只含有肌球蛋白；细肌丝除其主要组分肌动蛋白外，还有原肌球蛋白和肌钙蛋白。
肌球蛋白 肌球蛋白约占总肌肉蛋白的1/3。它是分子量为480000的高度不对称性分子。肌球蛋白分子分长棒形的尾部和两个球形的头部两部分，故该种分子既有球蛋白又有纤维蛋白的性质。长棒形的尾部由两个细长的各含2000氨基酸残基的 α螺旋螺旋状卷曲而成，又称双螺旋。其螺旋表面的电荷密度甚高。每一根多肽链都在其一端形成球状区。称S1区,它具有腺苷三磷酸(ATP)水解酶活力。在S1区还有与肌动蛋白和几个阳离子结合的位置。该酶的活力由镁离子激活。每个球状头部S1非共价键结合两条轻链。基本轻链(分子量约16000～20000)和调节轻链（分子量约16000～20000）。在肌球蛋白轻链激酶(MLCK)催化下（有钙的条件下），调节轻链磷酸化被认为在无脊椎动物肌肉和脊椎动物平滑肌收缩的钙离子调节过程中起着作用。有些实验证明，脊椎动物骨骼肌也存在这种轻链参与的钙调节作用，但有待于证明。基本轻链的功能尚存在争议。肌球蛋白在粗丝中的排列是：在每根粗肌丝的中点，两个肌球蛋白分子的尾端互相连接，然后向肌丝端头以分子棒状部分中长约50纳米的一段直线连接延伸，分子棒状结构的剩余部分加上两个球状结构部分，则向外突出成为横桥。
肌动蛋白 约占总肌肉蛋白的15％，是细肌丝的主要成分。分子量为 42000，兔骨骼肌的肌动蛋白分子由374 个氨基酸残基组成。在低离子强度的水溶液中分子呈长轴约为 5.4纳米的椭球体。这种球状单体被称为G-肌动蛋白。每个球型单体结合一分子 ATP。G-肌动蛋白在一定浓度的盐溶液中易于直线聚合。两根聚合后的肌动蛋白丝复合成为双股螺旋，称为F-肌动蛋白，它是肌动蛋白组成细微丝的存在形式。聚合过程中G-肌动蛋白结合的ATP水解为ADP并放出能量。
肌球蛋白和肌动蛋白相互作用 肌球蛋白结合肌动蛋白后，ATP酶活力大大增加，转换率提高了200倍。肌动蛋白的激活作用主要是通过加速产物 ADP和Pi缓慢释放过程来增加反应速度的。肌球蛋白和肌动蛋白的复合物──肌动球蛋白结合 ATP后，重新分解为肌动蛋白和肌球蛋白 ATP复合物。肌动蛋白与肌球蛋白或肌球蛋白-ADP-Pi复合物结合，具有高亲和性,而与肌球蛋白-ATP复合物的结合亲和性甚低。这样，肌动蛋白就交替地与肌球蛋白和肌球蛋白-ADP-Pi复合物结合，又从肌球蛋白-ATP复合物解离下来。
肌肉收缩的滑行学说 肌肉收缩时，肌球蛋白横桥周期性地与肌动蛋白结合、解离和水解ATP。水解ATP释放的能量转为肌动蛋白细丝的运动。在收缩过程中，肌球蛋白粗丝和肌动蛋白细丝本身长度不变化，肌肉缩短只是由于肌动蛋白细丝插入肌球蛋白粗丝所在的A带，I带变狭所致（图b）。
调节蛋白──原肌球蛋白和肌钙蛋白 天然细肌丝还含有另两个具有调节功能的蛋白──原肌球蛋白和肌钙蛋白。原肌球蛋白是直径20纳米，长40纳米的双螺旋分子，由分子量为34000的两个多肽链构成,能抑制肌动球蛋白ATP酶活力。在细肌丝上一个原肌球蛋白与7个肌动蛋白球状单体和一个肌钙蛋白接触。肌钙蛋白，分子量为 80000，是高等脊椎动物肌肉收缩的中心调节蛋白。肌钙蛋白包括三个组分:①TN-I：分子量为24000，肌动球蛋白抑制剂。②TN-T：分子量为37000,含有原肌球蛋白结合位置。③TN-C：分子量为 18000，能结合钙离子。原肌球蛋白和肌钙蛋白分子位于肌动蛋白双螺旋的凹槽中，两者相间排列。
肌肉收缩的能量 肌肉收缩是将化学能转化为机械能的过程。肌肉收缩能量转换的位置在肌球蛋白。目前人们对横桥上哪个结构单元能够产生力或具有弹性性质，或者何种结构变化偶联化学能转换为机械能了解甚少。根据已有的证据,人们假设AM·ADP·Pi释放 Pi后转变为AM′·AD-P+Pi。AM′·ADP 是形状变了的构象，是产生力的状态。AM′·ADP→AM·ADP反应同时，肌动蛋白在力的作用下相对滑行,横桥形变消失。而后AM·ADP解离为AM+ADP。肌球蛋白酶完成一个化学反应循环，肌动蛋白细丝相对滑行10～12纳米。
肌肉收缩产热 肌肉收缩过程中，有放热反应和吸热反应，但总效应是放热大于吸热。收缩的化学反应中，一部分化学能直接转化为肌肉收缩的机械能，大部分化学能则以热能的形式放出，使肌肉温度上升。如人在跑步后,股四头肌内温度比直肠温度高1.5℃。肌肉收缩产热对温血动物维持体温和冷血动物提高体温都是必要的。肌肉收缩的产热分为两个主要时相：①初发热出现于缩短期和舒张期内；②迟发热出现于收缩结束后的恢复期，故又称恢复热。
能量来源 肌肉中 ADP含量很少，只够 8次收缩用。与 ATP密切有关的能量储备来自磷酸肌酸。磷酸肌酸是一种高能磷酸键的化合物，它在 ADP存在的条件下分解为肌酸(c)和磷酸(P),同时合成ATP。所以,肌肉内的ATP边分解边合成，在肌肉收缩过程中其含量始终不变。在正常情况下，肌肉中C、P含量所以不变化，则是因为肌肉中的肌糖原发生酵解，产生能量使C、P得以重新合成。肌糖原的酵解包括一系列复杂的化学反应，无论有氧或无氧，最终产物均为丙酮酸。在普通有氧条件下，收缩时产生的丙酮酸绝大部分立即进入三羧酸循环，最终产生二氧化碳和大量的能量。以每克分子葡萄糖计算，在供氧条件下，完全分解，可放能686千卡,其中包括生成38克分子ATP所储存的能量。另外,脂酸也可以通过三羧酸循环而氧化。自由脂酸在人体内是主要的被氧化物质。例如人前臂肌肉的氧耗量全部是由于自由脂酸和葡萄糖的氧化，而且约85％来自自由脂酸的氧化。脂类和糖类氧化所放出的能量是肌肉收缩的最终能源。
肌肉收缩的调节系统和兴奋收缩偶联 接受神经信号肌细胞兴奋，兴奋信号传给负责收缩的肌原纤维蛋白细丝，引起收缩，这就是兴奋收缩偶联。现已证明，细胞静息时，细胞液钙离子浓度小于10-7摩尔,当细胞转入兴奋时,细胞液钙离子上升为10-5摩尔。肌肉收缩是钙离子触发了原肌球蛋白和肌钙蛋白的构象发生变化之后开动导致钙离子起信号作用。在骨骼肌或心肌，细胞兴奋促使细胞内贮存钙的肌浆网系终末小池释放钙，细胞液钙离子升到10-5摩尔,肌钙蛋白结合钙后进行某种分子构象变化，转而使由原肌球蛋白掩盖着的肌动蛋白细丝上横桥结合位置暴露出来，横桥与肌动蛋白细丝相互作用，产生收缩。兴奋过后，肌浆网系内泵主动作用，重新将游离的钙离子吸聚贮存在终池,细胞液钙离子回降至10-7摩尔，钙与肌钙蛋白的复合物解离，原肌球蛋白重新覆盖肌动蛋白细丝上横桥结合位置，两种收缩蛋白不能相互作用,于是再度建立肌钙蛋白-原肌球蛋白阻滞，肌肉舒张。
在平滑肌，肌球蛋白轻链起着重要的调节作用。高浓度的钙离子与钙调素形成复合物(Ca4·CaM),使肌球蛋白轻链激酶从失活态变为活化态，转而催化肌球蛋白轻链磷酸化，肌球蛋白得与肌动蛋白相互作用，引起收缩。钙离子降低,Ca4·CaM解离，活化态的Ca4CaM·MLCK重新回复成失活态的MLCK。在这样的条件，磷酸酶催化肌球蛋白-Pi脱磷酸化，肌球蛋白不能与肌动蛋白作用,肌肉舒张。
在低等脊椎动物，缺乏肌钙蛋白亚基TN-C，结合钙的功能由分子量12000的拟清蛋白承担。
细胞液钙离子的调节 肌肉收缩在细胞内基本是个生化过程，通过主动调节钙离子浓度而实现收缩的调节。细胞液钙离子调节的途径和方法是利用专一性高亲和性的蛋白与钙结合。这些高亲和性钙结合蛋白一般分为两类。第一类是可溶性蛋白(包括非膜结构，如肌原纤维)。钙与这类蛋白形成复合物，就能与不同的靶蛋白相互作用而发挥特殊的生理功能。第二类是膜系统。肌肉细胞的质膜、肌浆网系和线粒体内膜都含钙的转运系统。现知肌肉细胞至少有7种转运系统。它们是:质膜上的钙通道,钙钠交换体和钙──ATP酶,肌浆网系膜上的钙·ATP酶和钙释放系统以及线粒体内膜上的钙钠交换和电泳单向运送体等。不同转运系统的同时存在，反映了钙信号功能的不同要求。不同系统的存在还与各细胞器间的分工相联系,在生理钙离子浓度钙离子为10-6摩尔时肌浆网系转运的钙占了细胞总转运钙的90％，负责快速精细的调节。若钙离子》10-5摩尔,接近病理状态，线粒体内膜转运系统起主要作用。线粒体这种长周期、大容量和低亲和性的功能对肌浆网系膜上低容量但高亲和性系统来说，明显是一种补充。细胞质膜转运的钙仅占总转运钙的4～5％。这一部分虽少，却起着重要的信号作用。在心肌，这小部分钙引起肌浆网系释放大量的钙，使胞液钙浓度从10-8摩尔增高到10-5摩尔，这就是钙引起钙的释放。总之,各个转运系统和各种钙结合蛋白协调一致,按照生理功能需要，在不同的时相，调节钙离子浓度，达到收缩和舒张的功能要求。
肌肉收缩的分子结构基础 肌肉由肌细胞组成，成熟的肌细胞呈纤维状,和其他细胞一样,肌细胞含肌细胞膜、核、线粒体和特异化的内质网系──肌浆网系，还有肌细胞特有的肌原纤维。肌肉收缩是由肌原纤维承担的，肌原纤维和肌纤维长轴平行。以兔腰大肌为例(图a)，肌原纤维的直径在1微米左右,沿长轴方向,由长度为2～3微米结构相同的肌小节串联而成。每两个肌小节间由 Z线隔开。每个肌小节中央是一段折射系数较高、长度为1.5微米的A带,在A带两侧各有一段折光系数较低的I带。I带的长度约为 1微米，它随肌小节长度的改变而变化。每一个肌小节内有两组直径不同而且各自独立排列的蛋白细丝──肌丝。其中较粗的一组直径约为10纳米，位于 A带；另一组较细的肌丝，长度和A带相同，直径约为5纳米，由Z线开始经I带插入A带。由一个肌小节两侧Z线来的细丝是不相连的。在肌原纤维的横切面上，粗肌丝排列成六角阵列。相邻两根粗肌丝的中心距离随肌小节不同而异，约为40纳米左右。在同一粗肌丝上,每隔6～7纳米有一横桥突出,伸向周围的细肌丝之一。由于每根粗肌丝周围有 6根细肌丝，故在同一平面上，每隔约40纳米就有一个横桥（图c）。
脊椎动物骨骼肌肌原纤维的粗肌丝基本上只含有肌球蛋白；细肌丝除其主要组分肌动蛋白外，还有原肌球蛋白和肌钙蛋白。
肌球蛋白 肌球蛋白约占总肌肉蛋白的1/3。它是分子量为480000的高度不对称性分子。肌球蛋白分子分长棒形的尾部和两个球形的头部两部分，故该种分子既有球蛋白又有纤维蛋白的性质。长棒形的尾部由两个细长的各含2000氨基酸残基的 α螺旋螺旋状卷曲而成，又称双螺旋。其螺旋表面的电荷密度甚高。每一根多肽链都在其一端形成球状区。称S1区,它具有腺苷三磷酸(ATP)水解酶活力。在S1区还有与肌动蛋白和几个阳离子结合的位置。该酶的活力由镁离子激活。每个球状头部S1非共价键结合两条轻链。基本轻链(分子量约16000～20000)和调节轻链（分子量约16000～20000）。在肌球蛋白轻链激酶(MLCK)催化下（有钙的条件下），调节轻链磷酸化被认为在无脊椎动物肌肉和脊椎动物平滑肌收缩的钙离子调节过程中起着作用。有些实验证明，脊椎动物骨骼肌也存在这种轻链参与的钙调节作用，但有待于证明。基本轻链的功能尚存在争议。肌球蛋白在粗丝中的排列是：在每根粗肌丝的中点，两个肌球蛋白分子的尾端互相连接，然后向肌丝端头以分子棒状部分中长约50纳米的一段直线连接延伸，分子棒状结构的剩余部分加上两个球状结构部分，则向外突出成为横桥。
肌动蛋白 约占总肌肉蛋白的15％，是细肌丝的主要成分。分子量为 42000，兔骨骼肌的肌动蛋白分子由374 个氨基酸残基组成。在低离子强度的水溶液中分子呈长轴约为 5.4纳米的椭球体。这种球状单体被称为G-肌动蛋白。每个球型单体结合一分子 ATP。G-肌动蛋白在一定浓度的盐溶液中易于直线聚合。两根聚合后的肌动蛋白丝复合成为双股螺旋，称为F-肌动蛋白，它是肌动蛋白组成细微丝的存在形式。聚合过程中G-肌动蛋白结合的ATP水解为ADP并放出能量。
肌球蛋白和肌动蛋白相互作用 肌球蛋白结合肌动蛋白后，ATP酶活力大大增加，转换率提高了200倍。肌动蛋白的激活作用主要是通过加速产物 ADP和Pi缓慢释放过程来增加反应速度的。肌球蛋白和肌动蛋白的复合物──肌动球蛋白结合 ATP后，重新分解为肌动蛋白和肌球蛋白 ATP复合物。肌动蛋白与肌球蛋白或肌球蛋白-ADP-Pi复合物结合，具有高亲和性,而与肌球蛋白-ATP复合物的结合亲和性甚低。这样，肌动蛋白就交替地与肌球蛋白和肌球蛋白-ADP-Pi复合物结合，又从肌球蛋白-ATP复合物解离下来。
肌肉收缩的滑行学说 肌肉收缩时，肌球蛋白横桥周期性地与肌动蛋白结合、解离和水解ATP。水解ATP释放的能量转为肌动蛋白细丝的运动。在收缩过程中，肌球蛋白粗丝和肌动蛋白细丝本身长度不变化，肌肉缩短只是由于肌动蛋白细丝插入肌球蛋白粗丝所在的A带，I带变狭所致（图b）。
调节蛋白──原肌球蛋白和肌钙蛋白 天然细肌丝还含有另两个具有调节功能的蛋白──原肌球蛋白和肌钙蛋白。原肌球蛋白是直径20纳米，长40纳米的双螺旋分子，由分子量为34000的两个多肽链构成,能抑制肌动球蛋白ATP酶活力。在细肌丝上一个原肌球蛋白与7个肌动蛋白球状单体和一个肌钙蛋白接触。肌钙蛋白，分子量为 80000，是高等脊椎动物肌肉收缩的中心调节蛋白。肌钙蛋白包括三个组分:①TN-I：分子量为24000，肌动球蛋白抑制剂。②TN-T：分子量为37000,含有原肌球蛋白结合位置。③TN-C：分子量为 18000，能结合钙离子。原肌球蛋白和肌钙蛋白分子位于肌动蛋白双螺旋的凹槽中，两者相间排列。
肌肉收缩的能量 肌肉收缩是将化学能转化为机械能的过程。肌肉收缩能量转换的位置在肌球蛋白。目前人们对横桥上哪个结构单元能够产生力或具有弹性性质，或者何种结构变化偶联化学能转换为机械能了解甚少。根据已有的证据,人们假设AM·ADP·Pi释放 Pi后转变为AM′·AD-P+Pi。AM′·ADP 是形状变了的构象，是产生力的状态。AM′·ADP→AM·ADP反应同时，肌动蛋白在力的作用下相对滑行,横桥形变消失。而后AM·ADP解离为AM+ADP。肌球蛋白酶完成一个化学反应循环，肌动蛋白细丝相对滑行10～12纳米。
肌肉收缩产热 肌肉收缩过程中，有放热反应和吸热反应，但总效应是放热大于吸热。收缩的化学反应中，一部分化学能直接转化为肌肉收缩的机械能，大部分化学能则以热能的形式放出，使肌肉温度上升。如人在跑步后,股四头肌内温度比直肠温度高1.5℃。肌肉收缩产热对温血动物维持体温和冷血动物提高体温都是必要的。肌肉收缩的产热分为两个主要时相：①初发热出现于缩短期和舒张期内；②迟发热出现于收缩结束后的恢复期，故又称恢复热。
能量来源 肌肉中 ADP含量很少，只够 8次收缩用。与 ATP密切有关的能量储备来自磷酸肌酸。磷酸肌酸是一种高能磷酸键的化合物，它在 ADP存在的条件下分解为肌酸(c)和磷酸(P),同时合成ATP。所以,肌肉内的ATP边分解边合成，在肌肉收缩过程中其含量始终不变。在正常情况下，肌肉中C、P含量所以不变化，则是因为肌肉中的肌糖原发生酵解，产生能量使C、P得以重新合成。肌糖原的酵解包括一系列复杂的化学反应，无论有氧或无氧，最终产物均为丙酮酸。在普通有氧条件下，收缩时产生的丙酮酸绝大部分立即进入三羧酸循环，最终产生二氧化碳和大量的能量。以每克分子葡萄糖计算，在供氧条件下，完全分解，可放能686千卡,其中包括生成38克分子ATP所储存的能量。另外,脂酸也可以通过三羧酸循环而氧化。自由脂酸在人体内是主要的被氧化物质。例如人前臂肌肉的氧耗量全部是由于自由脂酸和葡萄糖的氧化，而且约85％来自自由脂酸的氧化。脂类和糖类氧化所放出的能量是肌肉收缩的最终能源。
肌肉收缩的调节系统和兴奋收缩偶联 接受神经信号肌细胞兴奋，兴奋信号传给负责收缩的肌原纤维蛋白细丝，引起收缩，这就是兴奋收缩偶联。现已证明，细胞静息时，细胞液钙离子浓度小于10-7摩尔,当细胞转入兴奋时,细胞液钙离子上升为10-5摩尔。肌肉收缩是钙离子触发了原肌球蛋白和肌钙蛋白的构象发生变化之后开动导致钙离子起信号作用。在骨骼肌或心肌，细胞兴奋促使细胞内贮存钙的肌浆网系终末小池释放钙，细胞液钙离子升到10-5摩尔,肌钙蛋白结合钙后进行某种分子构象变化，转而使由原肌球蛋白掩盖着的肌动蛋白细丝上横桥结合位置暴露出来，横桥与肌动蛋白细丝相互作用，产生收缩。兴奋过后，肌浆网系内泵主动作用，重新将游离的钙离子吸聚贮存在终池,细胞液钙离子回降至10-7摩尔，钙与肌钙蛋白的复合物解离，原肌球蛋白重新覆盖肌动蛋白细丝上横桥结合位置，两种收缩蛋白不能相互作用,于是再度建立肌钙蛋白-原肌球蛋白阻滞，肌肉舒张。
在平滑肌，肌球蛋白轻链起着重要的调节作用。高浓度的钙离子与钙调素形成复合物(Ca4·CaM),使肌球蛋白轻链激酶从失活态变为活化态，转而催化肌球蛋白轻链磷酸化，肌球蛋白得与肌动蛋白相互作用，引起收缩。钙离子降低,Ca4·CaM解离，活化态的Ca4CaM·MLCK重新回复成失活态的MLCK。在这样的条件，磷酸酶催化肌球蛋白-Pi脱磷酸化，肌球蛋白不能与肌动蛋白作用,肌肉舒张。
在低等脊椎动物，缺乏肌钙蛋白亚基TN-C，结合钙的功能由分子量12000的拟清蛋白承担。
细胞液钙离子的调节 肌肉收缩在细胞内基本是个生化过程，通过主动调节钙离子浓度而实现收缩的调节。细胞液钙离子调节的途径和方法是利用专一性高亲和性的蛋白与钙结合。这些高亲和性钙结合蛋白一般分为两类。第一类是可溶性蛋白(包括非膜结构，如肌原纤维)。钙与这类蛋白形成复合物，就能与不同的靶蛋白相互作用而发挥特殊的生理功能。第二类是膜系统。肌肉细胞的质膜、肌浆网系和线粒体内膜都含钙的转运系统。现知肌肉细胞至少有7种转运系统。它们是:质膜上的钙通道,钙钠交换体和钙──ATP酶,肌浆网系膜上的钙·ATP酶和钙释放系统以及线粒体内膜上的钙钠交换和电泳单向运送体等。不同转运系统的同时存在，反映了钙信号功能的不同要求。不同系统的存在还与各细胞器间的分工相联系,在生理钙离子浓度钙离子为10-6摩尔时肌浆网系转运的钙占了细胞总转运钙的90％，负责快速精细的调节。若钙离子》10-5摩尔,接近病理状态，线粒体内膜转运系统起主要作用。线粒体这种长周期、大容量和低亲和性的功能对肌浆网系膜上低容量但高亲和性系统来说，明显是一种补充。细胞质膜转运的钙仅占总转运钙的4～5％。这一部分虽少，却起着重要的信号作用。在心肌，这小部分钙引起肌浆网系释放大量的钙，使胞液钙浓度从10-8摩尔增高到10-5摩尔，这就是钙引起钙的释放。总之,各个转运系统和各种钙结合蛋白协调一致,按照生理功能需要，在不同的时相，调节钙离子浓度，达到收缩和舒张的功能要求。
说明：补充资料仅用于学习参考，请勿用于其它任何用途。
参考词条