2) enzyme kinetics
酶动力学
1.
Study on elimination pharmacokinetics for two enantiomers of metoprolo in enzyme kinetics;
美托洛尔两种光学异构体代谢的酶动力学研究
2.
A respiration model, based on Michaelis-Menten type enzyme kinetics, was proposed for predicting respiration rates of yellow peaches as a function of O_2 and CO_2 concentrations at the storage temperature of (0 °C,) 5 °C, 10 °C, 15 °C and 25 °C.
以黄桃为例 ,确定了 0、5、1 0、1 5和 2 5°C下呼吸速率随 O2 、CO2 浓度的变化规律 ,建立了基于酶动力学原理的 Michaelis- Menten型黄桃呼吸速率模型 。
3.
AIM: To study the enzyme kinetics of genistein metabolism and the effects of selective CYP450 inhibitors on the metabolism of genistein in rat liver microsomes.
目的:体外研究大鼠肝微粒体中染料木黄酮代谢的酶动力学,及选择性细胞色素(CYP)酶抑制剂对其代谢的影响。
4) kinetics
[英][ki'netiks] [美][kɪ'nɛtɪks]
酶动力学
1.
Aim To observed the inhibitory effects ofluteolin on protein kinase CK2in vitroandin vivoandinvestigated its kinetics.
目的观察体外以及细胞内木犀草素对蛋白激酶CK2活性的抑制效果及进行酶动力学分析以确定其抑制作用类型。
5) enzymatic kinetics
酶动力学
1.
Objective: To explore the value of serum 1,5 anhydro-D-glucitol (1,5AG) in the diagnosis of diabetes mellitus by applying the method of enzymatic kinetics.
目的:应用血清1,5-脱水葡糖醇(1,5AG)的酶动力学法,探讨其在糖尿病诊断中的应用价值。
2.
The comparative studies of enzymatic kinetics characters of SNase,SNase R and three site directed mutants show that adding six N terminated amino acid residues to SNase may influence the enzymatic kinetics in a slight level,three site directed mutants have stronger affinit.
测试了它们的比活力、Ｋｍ、Ｖｍａｘ、Ｋｉ等酶动力学参数。
6) enzyme kinetics
酶促动力学
1.
Objective:To study the enzyme kinetics of F318 metabolism and the effects of selec- tive CYP450 inhibitors on the metabolism of F318 in rat liver microsomes.
目的:体外研究大鼠肝微粒体中F318代谢的酶促动力学。
补充资料：酶催化动力学分析法
分子式：
CAS号：
性质：酶是一种生物催化剂，具有催化专一性的特点，根据米凯利斯-门顿反应机理E（酶）+S（底物）ESE+P可得r=d[P]/dt=-d[S]/dt=k3[E]0[S]/(Km+[S])当Km<<[S]时，r=k3[E]反应速率正比于酶的浓度。这样，应用初速率法就可测定酶的初始浓度[E]0。当Km>>[S]时，r=(k3/km)[E][S]。因此，当[E]恒定时，反应速率正比于底物浓度[S]，这时应用初速率法可测定底物的初始浓度[S]。这种方法常用于测定生物体系的组成。
CAS号：
性质：酶是一种生物催化剂，具有催化专一性的特点，根据米凯利斯-门顿反应机理E（酶）+S（底物）ESE+P可得r=d[P]/dt=-d[S]/dt=k3[E]0[S]/(Km+[S])当Km<<[S]时，r=k3[E]反应速率正比于酶的浓度。这样，应用初速率法就可测定酶的初始浓度[E]0。当Km>>[S]时，r=(k3/km)[E][S]。因此，当[E]恒定时，反应速率正比于底物浓度[S]，这时应用初速率法可测定底物的初始浓度[S]。这种方法常用于测定生物体系的组成。
说明：补充资料仅用于学习参考，请勿用于其它任何用途。
参考词条