1) protein-protein interaction sites
蛋白质相互作用位点
1.
Identification of protein-protein interaction sites is essential for the mutant design and prediction of protein-protein networks.
蛋白质相互作用位点的识别对于突变设计和预测蛋白质相互作用的网络是非常重要的。
2.
Prediction of protein-protein interaction sites is essential for mutant design and reconstruction of protein-protein interaction networks.
蛋白质相互作用位点的预测对于突变设计和蛋白质相互作用网络的重构都是至关重要的。
3) protein interaction
蛋白质相互作用
1.
The Complex Network of Protein-Protein Interaction of Parkinson s Disease Associated Proteins;
帕金森病相关蛋白质相互作用网络的构建
2.
Analysis of protein interaction network and function of Staphylococcus aureus
金黄色葡萄球菌蛋白质相互作用网络及功能
3.
Proteins potentially associated with the pathology of Alzheimer s disease were gathered into our database,and were then mapped into a protein interaction network.
依据无标度网络的相关理论,提出一种预测蛋白质-蛋白质相互作用的算法,并预测潜在的作用位点。
4) protein-protein interaction
蛋白质相互作用
1.
Chemical cross linking technology used in the study of protein-protein interaction;
化学交联技术在蛋白质相互作用研究中的应用
2.
The advance in research methods for large-scale protein-protein interactions;
大规模蛋白质相互作用研究方法进展
3.
Advances in algorithms applied on various protein-protein interaction data sources integration;
异源蛋白质相互作用数据整合算法的进展
5) interacting protein
相互作用蛋白质
1.
Objective Preparing the monoclonal antibody(mAb) against EDAG,separating and identifying EDAG interacting proteins.
目的制备红系分化相关基因(erythroid differentiation-associated gene,EDAG)蛋白的单克隆抗体,利用免疫沉淀联合质谱技术对EDAG相互作用蛋白质进行分离与鉴定。
6) Protein interactions
蛋白质相互作用
1.
Bioinformatics methods for assessment of the reliability of protein interactions;
评估蛋白质相互作用可信度的生物信息学方法
2.
This paper investigates the relationship between protein-protein interactions and gene expression profiles, and the relationship between protein-protein interactions and subcellular localization in yeast.
研究酵母(yeast)蛋白质相互作用与基因表达谱和蛋白质亚细胞定位的关系。
3.
False positive predictions cannot be avoid in both of experimental methods and computational approaches of protein interaction prediction, therefore false positive reduction is a fundamental step to generate high reliable protein interactions.
虽然人们对蛋白质相互作用数据可靠性做了大量的研究工作,受限于当前的技术手段和预测方法,现在通过各种途径所获得的大规模蛋白质相互作用数据的可靠性都不是特别理想。
补充资料：离子相互作用和强电解质活度系数理论
用离子间静相互作用模型和玻耳兹曼分布定律定量地说明稀溶液热力学性质活度系数、凝固点降低、渗透压、稀释热的理论。
德拜－休克尔理论 理论的基本假设是：①在稀溶液中电解质完全离解；②离子是不会被极化的带电圆球，其电场具有圆球对称性；③离子之间只有库仑力起作用，其他分子间力可忽略不计；④离子相互作用产生的吸引能小于热运动能；⑤溶液与溶剂的介电常数相等。
溶液中的离子是不断运动的，设想有一个中心离子j,根据假设②，这个中心离子外围的离子分布为一个球形对称的电荷分布，称为离子氛，它的净电量与中心离子的电量大小相等，符号相反。应用静电理论的泊松方程，将空间某一点的电位与电荷密度联系起来，采用玻耳兹曼分布定律的级数展开式，并根据上述假设作适当近似处理，计算出某点的电荷密度，然后得出与中心离子j相距r处的电位Ψ为：
(1)
式中Zj为j离子的电价；D为溶剂的介电常数;ε为质子电荷；a为正负离子有效半径之和；κ见下式：
(2)
式中k为玻耳兹曼常数;T为热力学温度；N为阿伏伽德罗数；I为离子强度：
(3)
式中ci为离子体积摩尔浓度。ψ是中心离子在该点的电位Zjε/(Dr)与离子氛电位φ(r)之和,所以离子氛电位为：
(4)
当r＝a时，φ(a)为离子氛在中心离子j处的电位：
(5)
离子氛电位φ(a)与中心离子 j相互作用所引起的电能变化,即离子相互吸引在一个j离子上所引起的电能变化为：
(6)
因子1/2是由于每个离子既作中心离子,又作离子氛中的离子，而使计算进行了两次,所以应除以2。假设离子溶液之所以不能成为理想溶液完全由于离子相互作用，因此1摩尔j离子的吉布斯函数,即j离子的化学势μj可以写成：
(7)
(8)
式中μ恱为j离子的标准化学势;Xj为j离子的摩尔分数,R为气体常数。对非理想溶液，则有：
(9)
式中fj为j离子的摩尔分数标度的活度系数，可得：
(10)
因此，电解质的平均活度系数为：
(11)
将式(2)代入式(11)，并令a＝a°×10-8,则式(11)可简化为：
(12)
式(12)就是德拜－休克尔电解质活度系数公式，式中
。对298K的水溶液，A＝0.5115；B＝0.3291。用式(12)可以准确计算I＝0.1以下的溶液活度系数。对高度稀释的溶液，，可以忽略不计，就可得出德拜－休克尔极限公式：
(13)
离子活度系数的水化理论 这一理论把德拜－休克尔理论的应用范围推广到较高浓度的水溶液，认为离子由于与水分子的相互作用而水化，水化离子与无水离子不是完全相同的物质，两者的化学势应有差别。水的化学势是 1摩尔水加入无限量一定浓度的溶液所引起的吉布斯函数的改变量，与水化无关，但自由水分子数因水化而减少，一定量溶液的吉布斯函数为固定值。德拜－休克尔电解质活度系数公式也适用于水化离子。应用上述原则导出一个包含离子水化数 h和适合于较浓的水溶液的电解质活度系数公式。如果1摩尔电解质溶于s摩尔水中，成为v1和v2摩尔的正负离子，则有：
(14)
式中aw为水的活度;v=v1+v2。如果以质量摩尔浓度m为溶液浓度的标度，以渗透系数φ 表示水的活度，则有：
lnaw＝－0.018vmφ (15)
用质量摩尔浓度为标度的活度系数γ±为：
(16)
德拜－休克尔理论 理论的基本假设是：①在稀溶液中电解质完全离解；②离子是不会被极化的带电圆球，其电场具有圆球对称性；③离子之间只有库仑力起作用，其他分子间力可忽略不计；④离子相互作用产生的吸引能小于热运动能；⑤溶液与溶剂的介电常数相等。
溶液中的离子是不断运动的，设想有一个中心离子j,根据假设②，这个中心离子外围的离子分布为一个球形对称的电荷分布，称为离子氛，它的净电量与中心离子的电量大小相等，符号相反。应用静电理论的泊松方程，将空间某一点的电位与电荷密度联系起来，采用玻耳兹曼分布定律的级数展开式，并根据上述假设作适当近似处理，计算出某点的电荷密度，然后得出与中心离子j相距r处的电位Ψ为：
(1)
式中Zj为j离子的电价；D为溶剂的介电常数;ε为质子电荷；a为正负离子有效半径之和；κ见下式：
(2)
式中k为玻耳兹曼常数;T为热力学温度；N为阿伏伽德罗数；I为离子强度：
(3)
式中ci为离子体积摩尔浓度。ψ是中心离子在该点的电位Zjε/(Dr)与离子氛电位φ(r)之和,所以离子氛电位为：
(4)
当r＝a时，φ(a)为离子氛在中心离子j处的电位：
(5)
离子氛电位φ(a)与中心离子 j相互作用所引起的电能变化,即离子相互吸引在一个j离子上所引起的电能变化为：
(6)
因子1/2是由于每个离子既作中心离子,又作离子氛中的离子，而使计算进行了两次,所以应除以2。假设离子溶液之所以不能成为理想溶液完全由于离子相互作用，因此1摩尔j离子的吉布斯函数,即j离子的化学势μj可以写成：
(7)
(8)
式中μ恱为j离子的标准化学势;Xj为j离子的摩尔分数,R为气体常数。对非理想溶液，则有：
(9)
式中fj为j离子的摩尔分数标度的活度系数，可得：
(10)
因此，电解质的平均活度系数为：
(11)
将式(2)代入式(11)，并令a＝a°×10-8,则式(11)可简化为：
(12)
式(12)就是德拜－休克尔电解质活度系数公式，式中
。对298K的水溶液，A＝0.5115；B＝0.3291。用式(12)可以准确计算I＝0.1以下的溶液活度系数。对高度稀释的溶液，，可以忽略不计，就可得出德拜－休克尔极限公式：
(13)
离子活度系数的水化理论 这一理论把德拜－休克尔理论的应用范围推广到较高浓度的水溶液，认为离子由于与水分子的相互作用而水化，水化离子与无水离子不是完全相同的物质，两者的化学势应有差别。水的化学势是 1摩尔水加入无限量一定浓度的溶液所引起的吉布斯函数的改变量，与水化无关，但自由水分子数因水化而减少，一定量溶液的吉布斯函数为固定值。德拜－休克尔电解质活度系数公式也适用于水化离子。应用上述原则导出一个包含离子水化数 h和适合于较浓的水溶液的电解质活度系数公式。如果1摩尔电解质溶于s摩尔水中，成为v1和v2摩尔的正负离子，则有：
(14)
式中aw为水的活度;v=v1+v2。如果以质量摩尔浓度m为溶液浓度的标度，以渗透系数φ 表示水的活度，则有：
lnaw＝－0.018vmφ (15)
用质量摩尔浓度为标度的活度系数γ±为：
(16)
说明：补充资料仅用于学习参考，请勿用于其它任何用途。
参考词条