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1)  Intramolecular chaperone
分子内伴侣
2)  intramolecular chaperone(IMC)
分子内分子伴侣
1.
To dif-ferentiate from the general molecular chaperones, the term of intramolecular chaperone(IMC)was introduced to refer to this function of Pro peptides.
为了与一般意义上的分子伴侣相区别,人们将对蛋白质折叠有帮助的前导肽称为分子内分子伴侣。
3)  endoplasmic reticulum molecular chaperon
内质网分子伴侣
1.
Expression of endoplasmic reticulum molecular chaperon in gastric mucosa infected with Helicobacter pylori;
内质网分子伴侣家族成员在幽门螺杆菌感染者胃黏膜中的表达和意义(英文)
4)  molecular chaperone
分子伴侣
1.
Effect of ATP on molecular chaperone function and conformation of α-crystallin;
ATP对α-晶状体蛋白分子伴侣功能及构象的影响
2.
Change of molecular chaperone activity of high-molecular-weight alpha-crystallin in age-related cataract;
高相对分子质量α-晶体蛋白分子伴侣活性在年龄相关性白内障中的变化
3.
Effects of fructose 6-phosphate and ribose on molecular chaperone activity of α-crystallin;
6-磷酸果糖和核糖对α-晶状体蛋白分子伴侣活性的作用
5)  chaperones
分子伴侣
1.
They work as chaperones participating in the folding and unfolding,assembly of multisubunit complexes, transportation and degradation of proteins and play an important role in biochemical function of proteins.
作为分子伴侣,热休克蛋白参与蛋白的折叠与去折叠、装配、运输和降解。
2.
The properly folding of most heterologous proteins need the helper molecular chaperones.
蛋白的折叠大多需要分子伴侣的协助才能完成,其中有两类分子伴侣对蛋白的折叠有重要的影响。
6)  Molecular chaperones
分子伴侣
1.
Heat shock proteins (HSPs) are molecular chaperones that are increased by various environmental stresses (such as hazardous chemical , ionizing radiation, hyperthermia and oxidation etc).
其除具有保护自体细胞免受再次接受相同因素损害之外 ,还具有“分子伴侣”作用。
2.
Quality control over protein structure and function depends on the presence of molecular chaperones and proteases, which prevent aggregation.
分子伴侣和蛋白酶可有效地调控多肽链的正确折叠。
3.
Now, there were several studies about it, such as presequences, processing of precursor proteins, function of molecular chaperones and sorting of mitochondria and plastids(or chloroplasts).
目前在诸如前序列、前体蛋白加工、分子伴侣及线粒体与质体 (或叶绿体 )之间分选等几方面开展了许多研究。
补充资料:分子伴侣
分子式:
CAS号:

性质:又称分子装配陪伴蛋白,分子伴娘。广泛存在于原核和真核生物中,是由若干在结构上不相关的蛋白质家族组成。他们的功能是结合和帮助其他含多肽结构的蛋白质稳定处于非天然构象,然后通过有控制地释放而促进这些蛋白质多肽链进行正确折叠,使成为能发挥其正常功能的结构,但自身又不成为被帮助折叠的蛋白质的组成部分。

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参考词条