1) Parasponia hemoglobin gene
Parasponiaandersonii血红蛋白基因
1.
In order to extend the host range of the rhizobial bacteria and to make them fix nitrogen in non_legumes, pea lectin gene ( pl ) and Parasponia hemoglobin gene ( phb ) have been constructed into a plant expression vector (pCBHUL) an.
为了扩大根瘤菌的宿主范围和试探根瘤菌在非豆科植物上的固氮作用 ,将豌豆凝集素基因 (pl)和Parasponiaandersonii血红蛋白基因 (phb)构建在同一个植物表达载体上 ,用基因枪法将其导入水稻 (OryzasativaL 。
2) vgb
血红蛋白基因
1.
Objective To study the exprssion of Vitreoscilla hemoglobin gene(vgb) in the Saccharopoblyspoura erythraea and its effect on erythromycin production.
目的利用已含有血红蛋白基因(vgb)的红色糖多孢基因工程重组菌,探讨vgb表达产物对重组糖多孢红霉菌提高红霉素产率的影响。
3) Hemoglobin gene
血红蛋白基因
1.
Polymerase chain reaction-PCR technique was used to obtain Vitreoscilla hemoglobin gene(vgb) using its genomic DNA as a template.
以透明颤菌染色体基因组DNA为模板,利用PCR技术获取透明颤菌(Vitreoscilla)血红蛋白基因(vgb)。
4) Vitreoscilla hemoglobin gene
透明颤菌血红蛋白基因
1.
Cloning of vitreoscilla hemoglobin gene and expression in Rhodopseudo palustns;
透明颤菌血红蛋白基因克隆及在紫色非硫细菌中的表达
2.
Co-expression of Vitreoscilla hemoglobin gene and monellin gene in Pichia pastoris;
透明颤菌血红蛋白基因(vgb)与monellin基因在毕赤酵母中的联合表达
3.
The expression of Vitreoscilla hemoglobin gene (vgb gene) in Corynebacterium glutamicum ATCC 14067 increased the oxygen and energy supply resulting in improving glutamic acid (Glu) and glutamine (Gln) productivity.
glutamicum ATCC14 0 6 7中表达增强摄氧的透明颤菌血红蛋白基因 (Vitreoscilla hemoglobin gene,vgb) ,以此提高细胞的摄氧能力及能量的供给水平 。
5) Vitrescilla globin gene (vgb)
透明颤菌血红蛋白基因
1.
pHZ1276 is Vitrescilla globin gene (vgb) inducible expression vector of Streptomyces, which contains strong promoter PtipA induced by thiostrepon and two integrate-related gene: int, attP from phageФC31.
pHZ1276是透明颤菌血红蛋白基因(vgb)的诱导型表达载体,携带有硫链丝菌素诱导的强启动子PtipA和ФC31int,attP基因使载体整合在染色体上。
6) Hemoglobin ε and γ gene
ε/γ血红蛋白基因
补充资料:血红蛋白
血红蛋白 hemoglobin 以血红素为辅基并能与氧分子可逆结合的蛋白质。血红蛋白的功能是将大气中的氧输送给机体。与血红蛋白关系密切的是肌红蛋白,它的功能则是贮存氧气,当机体需要时再释放。 肌红蛋白存在于肌细胞中,从软体动物到人的各种动物中都有。血红蛋白主要存在于脊椎动物血液的红细胞中。酵母、草履虫、许多无脊椎动物也有血红蛋白。1945年中国科学家王应睐和英国科学家D.基林从豆科植物的根瘤中分离出了豆血红蛋白 。血红蛋白分子有两个a和两个β亚基,一般用a2β2表示。血红蛋白的分子量为64000,每个亚基的分子量为16000,其中a亚基含141个氨基酸残基,β亚基含146个氨基酸残基,a亚基的C端是精氨酸,β亚基的C端是组氨酸。血红蛋白的每个亚基都有一个辅基血红素。血红素是一个由原卟啉分子与一个铁原子结合的化合物,所以又称铁卟啉。与氧结合的血红蛋白称氧合血红蛋白,未与氧结合的血红蛋白称脱氧血红蛋白。 肌红蛋白分子由分子量约17000的一条肽链组成,合153个氨基酸残基。每个肌红蛋白分子含有一个血红素辅基。肌红蛋白的一级结构与血红蛋白的a 亚基或β亚基极为相似。因此推想,它们是从同一个分子进化而来。英国科学家J.C.肯德鲁利用X射线晶体衍射技术阐明了肌红蛋白的立体结构,这是第一个阐明空间结构的蛋白质。整个肽链共有8段a-螺旋。各段螺旋从N端起,依次标为A,B,C,D,……H等。肌红蛋白中有80%的氨基酸残基处在a-螺旋区域,分子中没有β-折叠层,在肽链的拐曲处呈无规则卷曲。 血红蛋白分子的高级结构是一个近似于圆球的四面体,长、宽、高分别为64埃、55埃和50埃。四个亚基分别位于四面体的四个角上,相同的亚基位于对角线位置。亚基虽近似于球状,但相互之间凹凸正好相补。四个血红素的位置处在贴近分子表面的袋穴之中。血液中O2的饱和度指血红蛋白实际结合氧的数量与最大可能结合氧的数量的百分比,即 说明:补充资料仅用于学习参考,请勿用于其它任何用途。
参考词条
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