1) gamma-Crystallins
γ晶体蛋白质类
2) γ-crystallin
γ晶体蛋白
1.
Structural Studies on γ-crystallin in Human Lens by GC/MS——1. Studies on Methods for Isolation, Purification and Amino-acids Sequence Determination of γ-crystallin;
人γ晶体蛋白的一级结构测定 1.γ晶体蛋白的分离提纯及其顺序测定方法(GC/MS法)的研究
3) lens proteins
晶体蛋白质类
4) Gamma-crystallin gene
γ-晶体蛋白基因
5) Crystallins
晶体蛋白类
6) protein crystals
蛋白质晶体
1.
Atomic Force Microscopy(AFM) plays a very important role in researching crystal growth mechanism, especially protein crystals.
原子力显微镜(AFM)这种能进行微尺度测量的精密仪器是目前研究晶体生长机理最为有效的方法之一,在晶体生长机理研究中起到了重要的作用,尤其是对于蛋白质晶体生长的研究显得更为突出。
2.
In order to study the growth mechanism of protein crystals,the surface morphology of(101) face of lysozyme crystals obtained by gas diffusion method was observed by AFM imaging.
为研究蛋白质晶体的生长机理,采用气相扩散法制备溶菌酶晶体,使用原子力显微成像技术观测了溶菌酶晶体(101)生长面的形貌。
3.
Invention of atomic force microscope(AFM) is one of the most significant progresses of surface scan and imaging technology in recent years,with demonstrating resolution of a nanometer,and manipulating sample liquid environments,it would be an efficient tool to study the surfaces of protein crystals in real time.
原子力显微镜(AFM)的发明是二十几年来表面扫描和成像技术领域中重要的进展之一,由于具有原子级的分辨率,并可在液态环境中进行实时扫描,AFM已成为蛋白质晶体界面研究的有效工具之一。
补充资料：蛋白质晶体化学
研究蛋白质晶体结构的物理化学分支学科。蛋白质分子是由上百或更多的α-氨基酸作为单体缩合而成的多肽（见肽）链构成的。能构成蛋白质中多肽链的α-氨基酸总共有 20种L－氨基酸。通过它们不同的组合和排列形成氨基酸顺序不同的多肽链，然后这些多肽链进一步通过交联构成千万种蛋白质分子。
多肽链的氨基酸顺序及其交联的位置代表蛋白质分子的一级结构。
在一级结构的基础上，蛋白质分子中的多肽链按一定的方式在空间分布，形成二级和三级立体结构等。
L－氨基酸、 多肽链和二硫桥 蛋白质分子是一个由α-氨基酸单体相互缩合而成的多肽分子（图1）。其中每个氨基酸缩合后残留的部分称为氨基酸残基。
多肽分子中前一个残基中羰基碳原子与后一个残基中的氨基氮原子之间形成一个肽链。多肽分子以氨基端为头，而以羧基端为尾。
组成蛋白质分子的α-氨基酸都是L-异构体，其绝对构型见图2。每个氨基酸或其残基中羧酸根α位上的碳原子 Cα直接与氢原子、氨基和侧链R基相连。在L-异构体中,从Cα向R看时,按顺时针顺序排列是H、NH幦和COO-。存在于蛋白质分子中的20种氨基酸各以其侧链R基而相区别。
氨基酸的名称及其R基表示如下：
甘氨酸的R基为一个氢原子，而其他氨基酸的R基分别为脂肪侧链、带羟基的脂肪侧链、带芳香环的侧链、碱性侧链、带羧酸基的侧链、带酰胺基的侧链和含硫侧链等。脯氨酸的侧链是一个丙二基(-CH2-CH2-CH2-)，一端与Cα相连,另一端则与脯氨酸中氨基的氮原子相连,形成一个五元环，并使其中氨基成为一个仲氨基，而在其他氨基酸中都是伯氨基。这样，脯氨酸缩合到多肽中后所得残基在氮原子上已无氢原子,即
。
脯氨酸的这个特点对多肽链的立体结构很有影响。
多肽链链内或链间的两个半胱氨酸可以通过氧化作用形成二硫桥。二硫桥使多肽链内不同部分或链间形成交联：
蛋白分子内各个多肽链中氨基酸的顺序及其中二硫桥的位置称为它的一级结构,图3示出1955年F.桑格测定出的牛胰岛素分子的一级结构。牛胰岛素分子由21肽的A链和30肽的B链，通过三个S-S桥形成。中国化学工作者已于1965年按这个一级结构合成出结晶胰岛素。
蛋白质分子的结构层次 蛋白中的多肽链往往不是一个如图4所示完全伸展的链。L.C.鲍林和R.B.科里曾由氨基酸、小肽和有关化合物晶体结构的测定中归纳了肽键的键长、键角等。链中肽键N-C的键长为1.32埃，具有40％的双键成分，与周围四个键是共面的，且N-H和C＝O具有反式构型。肽键因具双键成分而无旋转的自由，但它周围的每个Cα原子与相邻两个肽键中的氮和碳原子所形成的Cα-N和Cα-C单键都具有较大的回旋余地，从而一个多肽键可能存在于不计其数的构象或立体结构中，其中有些构象使未成键原子间形成较多较强的氢键并产生其他能使整个分子趋于稳定的相互作用。
图5中示出决定多肽链构象的每个Cα原子参与的Cα-N和Cα-C单键旋转角φ和Ψ。φ和Ψ为180°时，给出完全伸展的构象，当φ和Ψ都为0°时，将使左方肽中的N-H与右方肽中的C＝O互相接触（图6）。角φ和Ψ以Cα给出的顺时针方向为正。多肽链中的N-H和C＝O基团当参与形成较强的氢键时,氢键N-H...O长度约为2.80埃，而N→H与N→O之间的交角不超过30°。
多肽链中诸残基的Cα原子若具有相同的φ和Ψ角，则势必形成一种周期结构，而有些φ和Ψ角可使这样的结构中形成充分的氢键，以增强结构的稳定性，这样的结构称为多肽链的二级结构。鲍林和科里在1951年根据化学键理论和晶体结构数据,为多肽链推引出α-螺旋和β-折叠片两种二级结构。其中所有的N-H和C＝O基团都相互形成了较强的氢键。α-螺旋体中与每个残基的φ和Ψ 约为-60°和-40°。这样得出的是一个如图7所示的每转含有3.6个残基的右手螺旋体，其中第n个残基的N-H与链内第(n-4)个残基的C＝O形成了较强的氢键。
另一种重要的二级结构为β-折叠片,其中每个残基的φ和Ψ都接近180°，从而有近于伸展的多肽链。图8所示的这种二级结构中链间或链段之间的N-H和C＝O基团也都形成了较强的氢键。
这样的二级结构以或大或小的含量，相当广泛地存在于各种球蛋白和纤维蛋白中。在功能变化多端的球蛋白分子中，结构还有更高的层次。这两类周期结构并不贯穿在整个多肽链中，而存在于某些分段中。这样，多肽链折叠成球形的三级结构，并进一步决定其特异的功能。在血红蛋白中三级结构作为一个亚基，而若干亚基还可形成一个四级结构。前已提及，20种氨基酸的侧链各不相同，其中有非极性的疏水基团，而极性侧链还有碱性和酸性之分。侧链间以及与其他分子间，存在着相互作用，这不能不对基于主链上N-H和C匉O间氢键形成的二级结构周期性有所干扰。至于脯氨酸残基在主链上因只有仲氨基，无从参与氢键的形成，势必使α-螺旋这样的二级结构难以为继。
红蛋白的高级结构及其载氧功能 肌红蛋白和血红蛋白晶体不难培养。在它们的衍射图上,衍射点数以万计。应用重原子同晶置换法，可以解决周相问题。它们的结构测定工作终于从1957年起开始突破。结构晶体学对我们理解蛋白的结构和功能作出了决定性的贡献，迄今为止，它仍为完整地揭示蛋白三维结构的唯一途径。
鲸肌红蛋白含一个146肽。它的三维结构见图9。从图可见蛋白分子中的结构层次。肌红蛋白中α-螺旋体含量高达75％。分子共有八段α-螺旋，其中有四段中断于分子所含有的四个脯氨酸残基。所得结果证实，肽键确实都具有共面和反式的构型。三级结构的整体内外明显有别，内向的全是非极性或疏水残基，而外向的都是极性残基。
肌红蛋白还含一个血红素分子，处在多肽链盘成的一个沟中，起着活性部位的作用（图10）。分子中央平面两侧各有一个组氨酸残基，近侧的一个占第五配位，而远侧的靠近留给氧分子的第六配位。
肌红蛋白为什么要一个 146肽来陪伴血红素？这里有两个问题要澄清。首先，若没有多肽链，则血红素分子很容易互相接近,夹住一个氧分子,使自身中的Fe(Ⅱ)氧化成Fe(Ⅲ),从而在第六配位上只结合H2O而不能结合O2分子。其次，血红素与一氧化碳的结合比与氧的结合要强25000倍,是因为一氧化碳不像氧那样斜着与铁成键。在肌红蛋白中，由于多肽链提供的远侧组氨酸的作用，迫使一氧化碳也要斜着成键。这样，它与血红素的结合就只比氧强200倍了(图11)。
晶体中的肌红蛋白结构会不会与溶液或活体中的很不一样？将溶液、活体和晶体中肌红蛋白的活性、吸收光谱、α-螺旋含量加以对比，即可打消这个顾虑。另外，海豹的肌红蛋白和鲸的肌红蛋白晶型很不一样，但高级结构都很一致，从而说明这个具有活性的三级结构的唯一性。
血红蛋白由四条多肽链组成，记号为α2β2。它们各与血红素结合，形成四个亚基。四个亚基聚集在一起的方式称为四级结构。亚基之间残基的顺序都有些差别，但高级结构很相似。
多肽链的氨基酸顺序及其交联的位置代表蛋白质分子的一级结构。
在一级结构的基础上，蛋白质分子中的多肽链按一定的方式在空间分布，形成二级和三级立体结构等。
L－氨基酸、 多肽链和二硫桥 蛋白质分子是一个由α-氨基酸单体相互缩合而成的多肽分子（图1）。其中每个氨基酸缩合后残留的部分称为氨基酸残基。
多肽分子中前一个残基中羰基碳原子与后一个残基中的氨基氮原子之间形成一个肽链。多肽分子以氨基端为头，而以羧基端为尾。
组成蛋白质分子的α-氨基酸都是L-异构体，其绝对构型见图2。每个氨基酸或其残基中羧酸根α位上的碳原子 Cα直接与氢原子、氨基和侧链R基相连。在L-异构体中,从Cα向R看时,按顺时针顺序排列是H、NH幦和COO-。存在于蛋白质分子中的20种氨基酸各以其侧链R基而相区别。
氨基酸的名称及其R基表示如下：
甘氨酸的R基为一个氢原子，而其他氨基酸的R基分别为脂肪侧链、带羟基的脂肪侧链、带芳香环的侧链、碱性侧链、带羧酸基的侧链、带酰胺基的侧链和含硫侧链等。脯氨酸的侧链是一个丙二基(-CH2-CH2-CH2-)，一端与Cα相连,另一端则与脯氨酸中氨基的氮原子相连,形成一个五元环，并使其中氨基成为一个仲氨基，而在其他氨基酸中都是伯氨基。这样，脯氨酸缩合到多肽中后所得残基在氮原子上已无氢原子,即
。
脯氨酸的这个特点对多肽链的立体结构很有影响。
多肽链链内或链间的两个半胱氨酸可以通过氧化作用形成二硫桥。二硫桥使多肽链内不同部分或链间形成交联：
蛋白分子内各个多肽链中氨基酸的顺序及其中二硫桥的位置称为它的一级结构,图3示出1955年F.桑格测定出的牛胰岛素分子的一级结构。牛胰岛素分子由21肽的A链和30肽的B链，通过三个S-S桥形成。中国化学工作者已于1965年按这个一级结构合成出结晶胰岛素。
蛋白质分子的结构层次 蛋白中的多肽链往往不是一个如图4所示完全伸展的链。L.C.鲍林和R.B.科里曾由氨基酸、小肽和有关化合物晶体结构的测定中归纳了肽键的键长、键角等。链中肽键N-C的键长为1.32埃，具有40％的双键成分，与周围四个键是共面的，且N-H和C＝O具有反式构型。肽键因具双键成分而无旋转的自由，但它周围的每个Cα原子与相邻两个肽键中的氮和碳原子所形成的Cα-N和Cα-C单键都具有较大的回旋余地，从而一个多肽键可能存在于不计其数的构象或立体结构中，其中有些构象使未成键原子间形成较多较强的氢键并产生其他能使整个分子趋于稳定的相互作用。
图5中示出决定多肽链构象的每个Cα原子参与的Cα-N和Cα-C单键旋转角φ和Ψ。φ和Ψ为180°时，给出完全伸展的构象，当φ和Ψ都为0°时，将使左方肽中的N-H与右方肽中的C＝O互相接触（图6）。角φ和Ψ以Cα给出的顺时针方向为正。多肽链中的N-H和C＝O基团当参与形成较强的氢键时,氢键N-H...O长度约为2.80埃，而N→H与N→O之间的交角不超过30°。
多肽链中诸残基的Cα原子若具有相同的φ和Ψ角，则势必形成一种周期结构，而有些φ和Ψ角可使这样的结构中形成充分的氢键，以增强结构的稳定性，这样的结构称为多肽链的二级结构。鲍林和科里在1951年根据化学键理论和晶体结构数据,为多肽链推引出α-螺旋和β-折叠片两种二级结构。其中所有的N-H和C＝O基团都相互形成了较强的氢键。α-螺旋体中与每个残基的φ和Ψ 约为-60°和-40°。这样得出的是一个如图7所示的每转含有3.6个残基的右手螺旋体，其中第n个残基的N-H与链内第(n-4)个残基的C＝O形成了较强的氢键。
另一种重要的二级结构为β-折叠片,其中每个残基的φ和Ψ都接近180°，从而有近于伸展的多肽链。图8所示的这种二级结构中链间或链段之间的N-H和C＝O基团也都形成了较强的氢键。
这样的二级结构以或大或小的含量，相当广泛地存在于各种球蛋白和纤维蛋白中。在功能变化多端的球蛋白分子中，结构还有更高的层次。这两类周期结构并不贯穿在整个多肽链中，而存在于某些分段中。这样，多肽链折叠成球形的三级结构，并进一步决定其特异的功能。在血红蛋白中三级结构作为一个亚基，而若干亚基还可形成一个四级结构。前已提及，20种氨基酸的侧链各不相同，其中有非极性的疏水基团，而极性侧链还有碱性和酸性之分。侧链间以及与其他分子间，存在着相互作用，这不能不对基于主链上N-H和C匉O间氢键形成的二级结构周期性有所干扰。至于脯氨酸残基在主链上因只有仲氨基，无从参与氢键的形成，势必使α-螺旋这样的二级结构难以为继。
红蛋白的高级结构及其载氧功能 肌红蛋白和血红蛋白晶体不难培养。在它们的衍射图上,衍射点数以万计。应用重原子同晶置换法，可以解决周相问题。它们的结构测定工作终于从1957年起开始突破。结构晶体学对我们理解蛋白的结构和功能作出了决定性的贡献，迄今为止，它仍为完整地揭示蛋白三维结构的唯一途径。
鲸肌红蛋白含一个146肽。它的三维结构见图9。从图可见蛋白分子中的结构层次。肌红蛋白中α-螺旋体含量高达75％。分子共有八段α-螺旋，其中有四段中断于分子所含有的四个脯氨酸残基。所得结果证实，肽键确实都具有共面和反式的构型。三级结构的整体内外明显有别，内向的全是非极性或疏水残基，而外向的都是极性残基。
肌红蛋白还含一个血红素分子，处在多肽链盘成的一个沟中，起着活性部位的作用（图10）。分子中央平面两侧各有一个组氨酸残基，近侧的一个占第五配位，而远侧的靠近留给氧分子的第六配位。
肌红蛋白为什么要一个 146肽来陪伴血红素？这里有两个问题要澄清。首先，若没有多肽链，则血红素分子很容易互相接近,夹住一个氧分子,使自身中的Fe(Ⅱ)氧化成Fe(Ⅲ),从而在第六配位上只结合H2O而不能结合O2分子。其次，血红素与一氧化碳的结合比与氧的结合要强25000倍,是因为一氧化碳不像氧那样斜着与铁成键。在肌红蛋白中，由于多肽链提供的远侧组氨酸的作用，迫使一氧化碳也要斜着成键。这样，它与血红素的结合就只比氧强200倍了(图11)。
晶体中的肌红蛋白结构会不会与溶液或活体中的很不一样？将溶液、活体和晶体中肌红蛋白的活性、吸收光谱、α-螺旋含量加以对比，即可打消这个顾虑。另外，海豹的肌红蛋白和鲸的肌红蛋白晶型很不一样，但高级结构都很一致，从而说明这个具有活性的三级结构的唯一性。
血红蛋白由四条多肽链组成，记号为α2β2。它们各与血红素结合，形成四个亚基。四个亚基聚集在一起的方式称为四级结构。亚基之间残基的顺序都有些差别，但高级结构很相似。
说明：补充资料仅用于学习参考，请勿用于其它任何用途。
参考词条