1) unfolded protein response
非折叠蛋白反应
1.
AIM:To investigate unfolded protein responses(UPR)of the retinal ganglion cell(RGC)after optical nerve crash in rats.
目的:研究大鼠视神经夹伤后视网膜节细胞(retinal gan-glion cell,RGC)的非折叠蛋白反应(unfolded protein response,UPR)。
2.
If the amount of the faulty folded proteins go beyond their limits, unfolded protein response (unfolded protein response) may be triggered.
ER内的蛋白折叠微环境遭到破坏可导致错误折叠蛋白的产生,当其超过了一定限度,会触发细胞产生非折叠蛋白反应(unfolded protein response,UPR)。
2) Unfolded protein response (UPR)
非折叠蛋白反应(UPR)
3) N-methyl-N'-nitro-N-nitrosoguanidine
非折叠蛋白质反应
4) Unfolded protein response
未折叠蛋白反应
1.
The Study on Cholesterol Induced Unfolded Protein Response and Acyl-CoA Cholesterol Acyltransferase-2 Expression;
胆固醇诱导未折叠蛋白反应及其调节酰基辅酶A胆固醇酰基转移酶2基因的表达
2.
The unfolded protein response: its roles in physiological function and disease;
未折叠蛋白反应及其在生理功能与疾病中的作用
3.
Unfolded protein response involves in acute renal ischemia/reperfusion injury in mice
未折叠蛋白反应参与小鼠急性肾缺血/再灌注损伤
5) UPR
未折叠蛋白反应
1.
Objective:To study the role of UPR in human cholangiocarcinoma cell(QBC939)and provide a new idea to cure cholangiocarcinoma.
目的:研究UPR(未折叠蛋白反应,unfolded protein response)在QBc939细胞中的作用,为临床治疗胆管癌提供新思路。
2.
In the last few years, researchers have shown how another cancer cell survival mechanism—the unfolded protein response, or UPR.
目的研究UPR(未折叠蛋白反应,unfolded protein response)在QBC939细胞中的作用,为临床治疗胆管癌提供新思路。
3.
Compared with micelles alone,OA increased the spliced XBP1 mRNA levels and the protein expression of BIP and mature ATF6 in a concentration-dependent manner,leading to an induction of endoplasmic reticulum(ER) stress and activation of unfolded protein response(UPR).
结论在有或无外源胆固醇的条件下,油酸通过未折叠蛋白反应差异地调节肠粘膜上皮细胞胆固醇转运相关蛋白的表达。
6) unfolded protein response
未折叠蛋白质反应
1.
Results cDNA microarray analysis demonstrated that there exists unfolded protein response in AsGnT-V7721 ce.
方法用WesternBlot验证GnTⅤ的反义cDNA稳转的细胞株AsGnTⅤ7721(AsGnTⅤSMMC7721)中GnTⅤ表达,用基因芯片技术比较AsGnTⅤ7721与7721(SMMC7721)细胞的基因表达差异,同时用RTPCR和WesternBlot检测AsGnTⅤ7721细胞中未折叠蛋白质反应信号通路关键分子Bip和XBP1的表达变化。
补充资料：组蛋白和非组蛋白
组蛋白是存在于染色体内的与 DNA结合的碱性蛋白质，染色体中组蛋白以外的蛋白质成分称非组蛋白。绝大部分非组蛋白呈酸性，因此也称酸性蛋白质或剩余蛋白质。组蛋白于1834年由德国科学家A.科塞尔发现。
组蛋白对染色体的结构起重要的作用。染色体是由重复单位──核小体组成。 每一核小体包括一个核心8聚体（由 4种核心组蛋白H2A、H2B、H3和H4的各两个单体组成）；长度约为200个碱基对的脱氧核糖核酸(DNA)；和一个单体组蛋白H1。长度约为140个碱基对的DNA盘绕于核心8聚体外面。在核心8聚体之间则由长度约为60个碱基对的DNA连接。这种DNA称为"接头"DNA。
组蛋白的组分 几乎所有真核细胞染色体的组蛋白均可分成5种主要的组分,分别用字母或数字命名，命名方法也不统一,如H1或称F1,Ⅰ;H2A或称F2A2,Ⅱb1；H2B或称F2B，Ⅱb2；H3或称F3，Ⅲ；H4或称F2A1,Ⅳ。有核的红细胞或个别生物体中,还存在特别的组蛋白成分,红细胞中为H5或F2C，Ⅴ，鲑鱼组织中为H6或T。H2A、H2B、H3、H4组成核小体的核心，也称核心组蛋白。根据组蛋白的一级结构，又可将它们分为3种类型:赖氨酸含量特别丰富的组蛋白(H1);赖氨酸含量较丰富的组蛋白（H2A和H2B）;精氨酸含量丰富的组蛋白（H3和H4）。从整体来说，组蛋白在进化过程中保守性很强。其中H1变化较大，H3和H4变化最小。如对小牛胸腺的5种组蛋白,豌豆苗组蛋白的H3、H4和兔胸腺组蛋白H1等的一级结构比较中发现，小牛胸腺和豌豆苗的组蛋白H4间只在60位和77位上的两个氨基酸残基不同。但已知的真菌和原生动物的组蛋白的部分一级结构和动、植物的组蛋白间的差异较大。
组蛋白合成后的修饰 这是形成组蛋白各组分微不均一性的主要原因。修饰的方式有：①乙酰化。有两种，一种是H1、H2A、H4 组蛋白的氨基末端乙酰化，形成α-乙酰丝氨酸，组蛋白在细胞质内合成后输入细胞核之前发生这一修饰。二是在H2A、H2B、H3、H4的氨基末端区域的某些专一位置形成 N6-乙酰赖氨酸。②磷酸化。所有组蛋白的组分均能磷酸化，在细胞分裂期间,H1的1～3个丝氨酸可以磷酸化。而在有丝分裂时期,H1有3～6个丝氨酸或苏氨酸发生磷酸化，其他四个核心组蛋白的磷酸化可以发生在氨基末端区域的丝氨酸残基上。组蛋白的磷酸化可能会改变组蛋白与 DNA的结合。③甲基化。仅发现于H3的 9和27位和H4的20位的赖氨酸，鸭红细胞组蛋白H1和H5的组氨酸。④ADP-核糖基化。组蛋白H1、H2A、H2B及H3和多聚ADP-核糖的共价结合，ADP-核糖基化被认为是在真核细胞内启动复制过程的扳机。
非组蛋白 染色质中一大群分子量5000～ 15000的蛋白质的总称。真核细胞的非组蛋白可能有 100种以上。由于非组蛋白本身具有聚合特性，它们和组蛋白、核酸等也有结合能力，用电泳和层析技术完全分离非组蛋白比较困难，用双向电泳技术曾在兔肝和诺维科夫肝癌细胞分别分离到69个和84个组分。非组蛋白大致包含下列三类蛋白质：①细胞核内大量的酶。包括 DNA合成及修复过程中的DNA多聚酶和连接酶，核糖核酸(RNA)聚合酶，以及核酸和蛋白质如组蛋白在修饰过程中所需要的酶；②在染色体中起结构作用的蛋白质；③其他尚未阐明功能的蛋白质。非组蛋白在各种组织和细胞的分化及发育过程中以及在正常细胞向肿瘤细胞的转化过程中均会发生变化。各种不同的动物和组织中的非组蛋白成分也有较大的变化。非组蛋白能够选择性地和同源 DNA 结合，它们在RNA聚合酶作用下在体外能促进DNA的转录，所以有人认为染色质中的具有专一功能的非组蛋白在基因转录的选择性调控上起重要作用。
组蛋白对染色体的结构起重要的作用。染色体是由重复单位──核小体组成。 每一核小体包括一个核心8聚体（由 4种核心组蛋白H2A、H2B、H3和H4的各两个单体组成）；长度约为200个碱基对的脱氧核糖核酸(DNA)；和一个单体组蛋白H1。长度约为140个碱基对的DNA盘绕于核心8聚体外面。在核心8聚体之间则由长度约为60个碱基对的DNA连接。这种DNA称为"接头"DNA。
组蛋白的组分 几乎所有真核细胞染色体的组蛋白均可分成5种主要的组分,分别用字母或数字命名，命名方法也不统一,如H1或称F1,Ⅰ;H2A或称F2A2,Ⅱb1；H2B或称F2B，Ⅱb2；H3或称F3，Ⅲ；H4或称F2A1,Ⅳ。有核的红细胞或个别生物体中,还存在特别的组蛋白成分,红细胞中为H5或F2C，Ⅴ，鲑鱼组织中为H6或T。H2A、H2B、H3、H4组成核小体的核心，也称核心组蛋白。根据组蛋白的一级结构，又可将它们分为3种类型:赖氨酸含量特别丰富的组蛋白(H1);赖氨酸含量较丰富的组蛋白（H2A和H2B）;精氨酸含量丰富的组蛋白（H3和H4）。从整体来说，组蛋白在进化过程中保守性很强。其中H1变化较大，H3和H4变化最小。如对小牛胸腺的5种组蛋白,豌豆苗组蛋白的H3、H4和兔胸腺组蛋白H1等的一级结构比较中发现，小牛胸腺和豌豆苗的组蛋白H4间只在60位和77位上的两个氨基酸残基不同。但已知的真菌和原生动物的组蛋白的部分一级结构和动、植物的组蛋白间的差异较大。
组蛋白合成后的修饰 这是形成组蛋白各组分微不均一性的主要原因。修饰的方式有：①乙酰化。有两种，一种是H1、H2A、H4 组蛋白的氨基末端乙酰化，形成α-乙酰丝氨酸，组蛋白在细胞质内合成后输入细胞核之前发生这一修饰。二是在H2A、H2B、H3、H4的氨基末端区域的某些专一位置形成 N6-乙酰赖氨酸。②磷酸化。所有组蛋白的组分均能磷酸化，在细胞分裂期间,H1的1～3个丝氨酸可以磷酸化。而在有丝分裂时期,H1有3～6个丝氨酸或苏氨酸发生磷酸化，其他四个核心组蛋白的磷酸化可以发生在氨基末端区域的丝氨酸残基上。组蛋白的磷酸化可能会改变组蛋白与 DNA的结合。③甲基化。仅发现于H3的 9和27位和H4的20位的赖氨酸，鸭红细胞组蛋白H1和H5的组氨酸。④ADP-核糖基化。组蛋白H1、H2A、H2B及H3和多聚ADP-核糖的共价结合，ADP-核糖基化被认为是在真核细胞内启动复制过程的扳机。
非组蛋白 染色质中一大群分子量5000～ 15000的蛋白质的总称。真核细胞的非组蛋白可能有 100种以上。由于非组蛋白本身具有聚合特性，它们和组蛋白、核酸等也有结合能力，用电泳和层析技术完全分离非组蛋白比较困难，用双向电泳技术曾在兔肝和诺维科夫肝癌细胞分别分离到69个和84个组分。非组蛋白大致包含下列三类蛋白质：①细胞核内大量的酶。包括 DNA合成及修复过程中的DNA多聚酶和连接酶，核糖核酸(RNA)聚合酶，以及核酸和蛋白质如组蛋白在修饰过程中所需要的酶；②在染色体中起结构作用的蛋白质；③其他尚未阐明功能的蛋白质。非组蛋白在各种组织和细胞的分化及发育过程中以及在正常细胞向肿瘤细胞的转化过程中均会发生变化。各种不同的动物和组织中的非组蛋白成分也有较大的变化。非组蛋白能够选择性地和同源 DNA 结合，它们在RNA聚合酶作用下在体外能促进DNA的转录，所以有人认为染色质中的具有专一功能的非组蛋白在基因转录的选择性调控上起重要作用。
说明：补充资料仅用于学习参考，请勿用于其它任何用途。
参考词条