1) Discrepancy proteome
差异蛋白组
3) differential proteomics
差异蛋白质组学
1.
Analyzing the molecular mechanism of crop allelopathy by using differential proteomics;
应用差异蛋白质组学方法分析作物化感作用的分子机理
2.
The establishment of a technique system for differential proteomics of body fluids;
生物体液差异蛋白质组学研究技术体系的建立
3.
In the post-genome era,differential proteomics and RNA interference have become main research technique.
现就后基因组时代的主要的研究方法——差异蛋白质组学及RNA干扰技术在肝癌研究中的进展作一综述。
4) differential proteome
差异蛋白质组
1.
Analysis of differential proteome of malignant glioma SHG-44 cells after induced differentiation with two-dimensional gel electrophoresis;
恶性胶质瘤细胞SHG-44诱导分化后的差异蛋白质组双向电泳分析
2.
Insect differential proteome: progress and prospects;
昆虫差异蛋白质组:进展和展望
3.
The results showed that 1DE-LC-MS displayed a unique using value in high-throughput analysis,mixed sample separation,specific proteins\' detection,as well as differential proteome.
结果显示,1DE-LC-MS技术在家蚕蛋白质组高通量解析、蛋白质混合样品的分离、特异蛋白质组分检测与鉴定及差异蛋白质组研究中都显示独特的应用价值。
5) differential protein
差异蛋白
1.
Combining the technology of mass spectrometry and the methods of bioinformatics, we can search and confirm the special serum differential protein in spontaneous breast cancer.
目的:运用蛋白质组学双向电泳技术,研究自发乳腺癌小鼠、正常TA2小鼠和正常TA1小鼠血清蛋白质组表达图谱的差异,结合质谱技术和生物信息学方法寻找和确定小鼠自发性乳腺癌发生相关的特征性血清差异蛋白,为乳腺癌发生及早期诊断的蛋白质指纹图谱的建立奠定基础。
2.
Proteomics method was used to compare and identify the differential proteins of normal flowering and floral reversion buds in longan (Dimocarpus longan Lour.
本研究以龙眼正常成花和成花逆转的花芽为研究对象,运用蛋白质组学方法和技术比较龙眼正常成花和成花逆转花芽的蛋白质组变化,应用双向电泳对花芽蛋白进行分离,从2-D凝胶上均检测到分离的蛋白质点约1000个,应用PDQuest软件对凝胶图谱进行分析,获得65个表达量差异在2倍以上的差异蛋白,其中28个蛋白在龙眼成花逆转花芽中上调表达, 37个蛋白下调表达。
3.
Objective:To explore the method of distilling protein from bone and observe the difference of contents and sorts between poroma and bone,and establish the base for following investigation to differential protein expression.
方法:建立兔桡骨骨折模型,以对侧肢体相应部位健康骨组织为对照,分别提取骨折愈合过程中不同时间点(4w、6w、8w、12w)骨痂及对侧肢体相应部位骨组织的蛋白,用Bradford法检测各组蛋白提取液的浓度,并用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺(SDS-PAGE)凝胶电泳获取蛋白质图谱,寻找差异蛋白条带并粗略估计分子量。
补充资料：组蛋白和非组蛋白
组蛋白是存在于染色体内的与 DNA结合的碱性蛋白质，染色体中组蛋白以外的蛋白质成分称非组蛋白。绝大部分非组蛋白呈酸性，因此也称酸性蛋白质或剩余蛋白质。组蛋白于1834年由德国科学家A.科塞尔发现。
组蛋白对染色体的结构起重要的作用。染色体是由重复单位──核小体组成。 每一核小体包括一个核心8聚体（由 4种核心组蛋白H2A、H2B、H3和H4的各两个单体组成）；长度约为200个碱基对的脱氧核糖核酸(DNA)；和一个单体组蛋白H1。长度约为140个碱基对的DNA盘绕于核心8聚体外面。在核心8聚体之间则由长度约为60个碱基对的DNA连接。这种DNA称为"接头"DNA。
组蛋白的组分 几乎所有真核细胞染色体的组蛋白均可分成5种主要的组分,分别用字母或数字命名，命名方法也不统一,如H1或称F1,Ⅰ;H2A或称F2A2,Ⅱb1；H2B或称F2B，Ⅱb2；H3或称F3，Ⅲ；H4或称F2A1,Ⅳ。有核的红细胞或个别生物体中,还存在特别的组蛋白成分,红细胞中为H5或F2C，Ⅴ，鲑鱼组织中为H6或T。H2A、H2B、H3、H4组成核小体的核心，也称核心组蛋白。根据组蛋白的一级结构，又可将它们分为3种类型:赖氨酸含量特别丰富的组蛋白(H1);赖氨酸含量较丰富的组蛋白（H2A和H2B）;精氨酸含量丰富的组蛋白（H3和H4）。从整体来说，组蛋白在进化过程中保守性很强。其中H1变化较大，H3和H4变化最小。如对小牛胸腺的5种组蛋白,豌豆苗组蛋白的H3、H4和兔胸腺组蛋白H1等的一级结构比较中发现，小牛胸腺和豌豆苗的组蛋白H4间只在60位和77位上的两个氨基酸残基不同。但已知的真菌和原生动物的组蛋白的部分一级结构和动、植物的组蛋白间的差异较大。
组蛋白合成后的修饰 这是形成组蛋白各组分微不均一性的主要原因。修饰的方式有：①乙酰化。有两种，一种是H1、H2A、H4 组蛋白的氨基末端乙酰化，形成α-乙酰丝氨酸，组蛋白在细胞质内合成后输入细胞核之前发生这一修饰。二是在H2A、H2B、H3、H4的氨基末端区域的某些专一位置形成 N6-乙酰赖氨酸。②磷酸化。所有组蛋白的组分均能磷酸化，在细胞分裂期间,H1的1～3个丝氨酸可以磷酸化。而在有丝分裂时期,H1有3～6个丝氨酸或苏氨酸发生磷酸化，其他四个核心组蛋白的磷酸化可以发生在氨基末端区域的丝氨酸残基上。组蛋白的磷酸化可能会改变组蛋白与 DNA的结合。③甲基化。仅发现于H3的 9和27位和H4的20位的赖氨酸，鸭红细胞组蛋白H1和H5的组氨酸。④ADP-核糖基化。组蛋白H1、H2A、H2B及H3和多聚ADP-核糖的共价结合，ADP-核糖基化被认为是在真核细胞内启动复制过程的扳机。
非组蛋白 染色质中一大群分子量5000～ 15000的蛋白质的总称。真核细胞的非组蛋白可能有 100种以上。由于非组蛋白本身具有聚合特性，它们和组蛋白、核酸等也有结合能力，用电泳和层析技术完全分离非组蛋白比较困难，用双向电泳技术曾在兔肝和诺维科夫肝癌细胞分别分离到69个和84个组分。非组蛋白大致包含下列三类蛋白质：①细胞核内大量的酶。包括 DNA合成及修复过程中的DNA多聚酶和连接酶，核糖核酸(RNA)聚合酶，以及核酸和蛋白质如组蛋白在修饰过程中所需要的酶；②在染色体中起结构作用的蛋白质；③其他尚未阐明功能的蛋白质。非组蛋白在各种组织和细胞的分化及发育过程中以及在正常细胞向肿瘤细胞的转化过程中均会发生变化。各种不同的动物和组织中的非组蛋白成分也有较大的变化。非组蛋白能够选择性地和同源 DNA 结合，它们在RNA聚合酶作用下在体外能促进DNA的转录，所以有人认为染色质中的具有专一功能的非组蛋白在基因转录的选择性调控上起重要作用。
组蛋白对染色体的结构起重要的作用。染色体是由重复单位──核小体组成。 每一核小体包括一个核心8聚体（由 4种核心组蛋白H2A、H2B、H3和H4的各两个单体组成）；长度约为200个碱基对的脱氧核糖核酸(DNA)；和一个单体组蛋白H1。长度约为140个碱基对的DNA盘绕于核心8聚体外面。在核心8聚体之间则由长度约为60个碱基对的DNA连接。这种DNA称为"接头"DNA。
组蛋白的组分 几乎所有真核细胞染色体的组蛋白均可分成5种主要的组分,分别用字母或数字命名，命名方法也不统一,如H1或称F1,Ⅰ;H2A或称F2A2,Ⅱb1；H2B或称F2B，Ⅱb2；H3或称F3，Ⅲ；H4或称F2A1,Ⅳ。有核的红细胞或个别生物体中,还存在特别的组蛋白成分,红细胞中为H5或F2C，Ⅴ，鲑鱼组织中为H6或T。H2A、H2B、H3、H4组成核小体的核心，也称核心组蛋白。根据组蛋白的一级结构，又可将它们分为3种类型:赖氨酸含量特别丰富的组蛋白(H1);赖氨酸含量较丰富的组蛋白（H2A和H2B）;精氨酸含量丰富的组蛋白（H3和H4）。从整体来说，组蛋白在进化过程中保守性很强。其中H1变化较大，H3和H4变化最小。如对小牛胸腺的5种组蛋白,豌豆苗组蛋白的H3、H4和兔胸腺组蛋白H1等的一级结构比较中发现，小牛胸腺和豌豆苗的组蛋白H4间只在60位和77位上的两个氨基酸残基不同。但已知的真菌和原生动物的组蛋白的部分一级结构和动、植物的组蛋白间的差异较大。
组蛋白合成后的修饰 这是形成组蛋白各组分微不均一性的主要原因。修饰的方式有：①乙酰化。有两种，一种是H1、H2A、H4 组蛋白的氨基末端乙酰化，形成α-乙酰丝氨酸，组蛋白在细胞质内合成后输入细胞核之前发生这一修饰。二是在H2A、H2B、H3、H4的氨基末端区域的某些专一位置形成 N6-乙酰赖氨酸。②磷酸化。所有组蛋白的组分均能磷酸化，在细胞分裂期间,H1的1～3个丝氨酸可以磷酸化。而在有丝分裂时期,H1有3～6个丝氨酸或苏氨酸发生磷酸化，其他四个核心组蛋白的磷酸化可以发生在氨基末端区域的丝氨酸残基上。组蛋白的磷酸化可能会改变组蛋白与 DNA的结合。③甲基化。仅发现于H3的 9和27位和H4的20位的赖氨酸，鸭红细胞组蛋白H1和H5的组氨酸。④ADP-核糖基化。组蛋白H1、H2A、H2B及H3和多聚ADP-核糖的共价结合，ADP-核糖基化被认为是在真核细胞内启动复制过程的扳机。
非组蛋白 染色质中一大群分子量5000～ 15000的蛋白质的总称。真核细胞的非组蛋白可能有 100种以上。由于非组蛋白本身具有聚合特性，它们和组蛋白、核酸等也有结合能力，用电泳和层析技术完全分离非组蛋白比较困难，用双向电泳技术曾在兔肝和诺维科夫肝癌细胞分别分离到69个和84个组分。非组蛋白大致包含下列三类蛋白质：①细胞核内大量的酶。包括 DNA合成及修复过程中的DNA多聚酶和连接酶，核糖核酸(RNA)聚合酶，以及核酸和蛋白质如组蛋白在修饰过程中所需要的酶；②在染色体中起结构作用的蛋白质；③其他尚未阐明功能的蛋白质。非组蛋白在各种组织和细胞的分化及发育过程中以及在正常细胞向肿瘤细胞的转化过程中均会发生变化。各种不同的动物和组织中的非组蛋白成分也有较大的变化。非组蛋白能够选择性地和同源 DNA 结合，它们在RNA聚合酶作用下在体外能促进DNA的转录，所以有人认为染色质中的具有专一功能的非组蛋白在基因转录的选择性调控上起重要作用。
说明：补充资料仅用于学习参考，请勿用于其它任何用途。
参考词条