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1)  amastin gene
无鞭毛体蛋白基因
1.
Objective To construct eukaryotic expression recombinant plasmid of amastin gene of Leishmania donovani.
方法提取杜氏利什曼原虫基因组DNA进行PCR扩增,将扩增出的无鞭毛体蛋白基因片段导入质粒载体pcDNA3。
2.
AIM:To construct recombinant eukaryotic expression plasmid of amastin gene of Leishmania Donovani and detect expression of the gene in NIH3T3 cells.
将扩增的无鞭毛体蛋白基因片段导入质粒pcDNA3。
2)  Amastin
无鞭毛体蛋白
1.
Cloning of Amastin Gene of Leishmania donovani Isolates from Sichuan Province and its Expression in Eucaryotic System;
杜氏利什曼原虫四川分离株无鞭毛体蛋白基因的克隆及真核表达
3)  Flj Benx gene
鞭毛蛋白基因
1.
Recombinant plasmid p H 1 0 4carrying the Flj Benx gene was used to transform L B5 0 0 0 and then transferred to a flagellin-negative live vaccine strain of SL5 92 8(Δaro,Fli Cgp::Tn1 0 ) by using phage P2 2 (HT,int- ) .
应用转化转导法把含有沙门氏菌 相鞭毛蛋白基因 Flj Benx的重组质粒 p H 1 0 4导入无鞭毛的减毒株 SL592 8(Δaro,Fli Cgp∶∶ Tn1 0 )中获得表达 ;经电镜观察、玻板凝集试验及动力抑制试验证实重组菌表达了相应的外源鞭毛蛋白 ,SDS PAGE测得表达产物分子量为 52 kd;Western blot试验中表达产物可与 H 2 enx单因子血清发生特异性反应 ;体内外试验表明重组菌很稳定 ,口服免疫小鼠能诱导产生针对表达产物的特异性抗体 。
4)  Flagellin gene A(flaA)
鞭毛蛋白基因flaA
5)  FlaB gene
鞭毛蛋白B基因
1.
Methods The proper primer was synthesized according to FlaB gene and its sensitivity and specificity was evaluated compared to the primer G1/G2 recommended by public health industry standard.
方法根据鞭毛蛋白B基因(FlaB)选择引物,与卫生行业标准推荐的引物G1/G2对比,进行特异性与灵敏度研究,并应用于龙游、常山两地的蛙、鼠标本钩体PCR检测。
6)  fliC1 gene
I相鞭毛蛋白基因fliC~i
补充资料:纤毛、鞭毛
      从一些原核细胞和真核细胞表面伸出的、能运动的突起。鞭毛较长、数目少;纤毛较短,数目多;它们有相同的结构。细菌的鞭毛则有完全不同的结构。
  
  鞭毛一般长约150微米,纤毛5~10微米,两者直径相近,为0.15~0.3微米。大多数动物和植物的精子都有鞭毛。精子及许多原生动物都以鞭毛或纤毛为运动器。在哺乳动物中,纤毛只出现在一些特殊细胞的游离面。如呼吸道的上皮细胞可借助纤毛的定向摆动排除粘液和粉尘。
  
  纤毛和鞭毛由三个主要部分组成:中央轴纤丝、围绕它的质膜和一些细胞质。轴纤丝从纤毛或鞭毛底部的基粒直达顶端,为一束直径约220~240埃的微管(也称亚纤维,见细胞骨架),在基粒底部,则集聚成圆锥形束,深入到细胞质中。
  
  轴纤丝横切面的微管排列不是中心粒那样的 9+0式而是9+2式,即中心有一对由中央鞘包裹着的微管,外围环绕以两两连接在一起的微管A和B组成的二联体,共有9组。每一根中央微管的管壁由13根由微管蛋白聚合而成的纤丝组成。由于二联体的两根微管相互嵌合,有三条公用的纤丝,所以微管A有13根纤丝,微管B有14根,其中3根为A、B两管共有。从微管A以一定间隔伸出二联臂,因其含有动力蛋白,也称动力臂。二联体与中央鞘以轮辐相接触(图1)。
  
  
  基粒的结构像中心粒一样是9+0型,但它的9组微管是三联体。纤毛或鞭毛二联体中的微管,就是从基粒三联体中两根微管延伸出来的。延伸的方式是从微管远端添加微管蛋白组份。
  
  从二联体中所提取到的蛋白质,除去微管蛋白和动力蛋白以外,还有连接蛋白。动力蛋白具有ATP酶活性,可水解ATP以提供纤毛或鞭毛运动所需的能量。 连接蛋白连接二联体,起加固作用。
  
  鞭毛和纤毛的运动是由于它们局部弯曲,从基部向顶端波浪式地推进的结果。由于微管二联体的长度不变,推测这种局部弯曲是由于相邻的两根微管二联体沿长轴滑动引起的。设想其机制是一系列轮辐沿中央鞘逐渐移位,结果造成相邻微管二联体的相对滑动,从而使鞭毛或纤毛局部向一侧弯曲(图2)。局部滑动所需的能量是由相邻的两条微管二联体之间动力蛋白臂连续发生周期变化导致ATP周期性水解提供的。
  
  
  细菌鞭毛的结构和化学成分都与真核细胞的鞭毛完全不同,不存在9+2的微管型式,而是由2~5条,宽约40~50埃的微丝组成,其蛋白质成分是鞭毛蛋白。除螺旋体外,其他细菌的鞭毛都没有质膜包被。虽然它们的基底也深入到原生质内的颗粒中,但这种颗粒与基粒毫无相似之处。细菌鞭毛运动的能源不是ATP,据认为是来源于细胞膜的电子传递系统产生的一种电化学梯度。
  

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参考词条