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1)  2-fluoro-4-nitro-α,α,α-trifluoromethoxybenzene
2-氟-4-硝基-α,α,α-三氟甲氧基苯
2)  2-chloro-4-nitro-α,α,α-trifluoromethoxybenzene
2-氯-4-硝基-α,α,α-三氟甲氧基苯
3)  4-chloro-N-(2-chloro-4-nitrophenyl)-3-(trifluoromethyl)benzeneslfonamide
2′,4-二氯-α,α,α-三氟-4′-硝基间甲苯磺酰苯胺
4)  N-((4-(2-chloro-4-(triluoromethyl)phenoxy))amino)carbonyl-2,6-difluorobenzamide
1-(4-(2-氯-α,α,α-三氯-对甲苯氧基)-2-氟苯基)-3-(2,6-二氟苯甲酰)脲
5)  Compete [英][kəm'pi:t]  [美][kəm'pit]
O-(5-(2-氯-α,α,α-三氟-对-甲苯氧基)-2-硝基苯甲酰基)氧乙酸乙酯
6)  carboxymethyl-5-(2-chloro-4-(trifluorometnyl)phenoxy)-2-nitrobenzoate
O-(5-(2-氯-α,α,α-三氟-对-甲苯氧基)-2-硝基苯甲酰基)氧乙酸乙酯
补充资料:α-螺旋(α-helix;alphahelix;α-spirillum)
α-螺旋(α-helix;alphahelix;α-spirillum)

是蛋白质分子的主要肽链,此外尚有γ-和π-螺旋,都比较不重要。20世纪30年代,L.Pauling等用X射线衍射技术发现了肽链折叠α-螺旋。α-螺旋的主链骨架为锯齿状肽链,链中的C=O和N—H基团同处一个平面并分处于主链两侧,其中O和H连成氢键维系螺旋结构。每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺旋距为0.54nm。α-螺旋有左旋和右旋,右旋比左旋较为稳定。自然界中仅存在右旋α-螺旋。弯曲的α-螺旋在某些情况下也可伸展、恢复。α-螺旋蛋白质存在于血红蛋白、肌红蛋白(肌肉纤维主体)、溶菌酶等分子中。

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